Holoprotein

Holoprotein

Kofaktoren, Koenzyme und Kosubstrate sind Bezeichnungen für verschiedene Einteilungen von Stoffen, die durch ihre Interaktion mit Enzymen biochemische Reaktionen beeinflussen. Es werden dabei organische Moleküle und auch Ionen (meist Metallionen) betrachtet. Verbindungen wie Wasser, die ubiquitär sind, werden zu keiner der Gruppen (auch nicht zu den Substraten) gerechnet.

Inhaltsverzeichnis

Kofaktoren

Kofaktor ist ein Überbegriff für alle organischen Moleküle oder (auch anorganischen) Ionen, die für die Funktion von Enzymen nötig sind und entweder kovalent oder nicht-kovalent an das Enzym binden.[1]. Es handelt sich dabei immer um Nicht-Protein-Stoffe, Proteine gehören explizit nicht dazu. Zu den Kofaktoren gehören zum einen die prosthetischen Gruppen, zum anderen die Koenzyme (und Kosubstrate):

Ist der Kofaktor ein kleines, locker (also nicht-kovalent) gebundenes, organisches Molekül, nennt man ihn Koenzym. Koenzyme binden nur für die Dauer der Reaktion und dissoziieren danach wieder.

Ist der Kofaktor ein permanenter Bestandteil des Enzyms und besteht nicht aus Aminosäuren (also ein Nicht-Protein), handelt es sich um eine prosthetische Gruppe. Ein Protein, das im Besitz einer prosthetischen Gruppe ist, bezeichnet man als Holoprotein. Ohne diese handelt es sich um ein Apoprotein.

Alle Kofaktoren helfen Enzymen bei biochemischen Reaktionen, indem sie die optimale räumliche Positionierung des Substrates im Enzym herbeiführen (induced fit) und häufig chemische Gruppen, Elektronen oder Protonen übertragen, sodass sie bei Redoxreaktionen als Elektronenlieferanten oder -akzeptoren auch Redoxfaktoren sind. Im einfachsten Fall kann es sich bei Kofaktoren um Metallionen (z.B. Eisen-, Kupfer, Zink- oder Manganionen) handeln, aber auch größere organische Moleküle dienen als Kofaktoren.

Koenzyme

Ein Koenzym (Coenzym) ist ein niedermolekulares organisches Molekül (Nicht-Protein), dessen Gegenwart die Reaktion eines Enzyms mit einem Substrat bewirkt, indem es chemische Gruppen, Protonen oder Elektronen überträgt.[2] Das Koenzym wird an den restlichen Proteinanteil (Apoenzym) nicht kovalent gebunden, ist also dissoziabel, der entstehende Komplex wird als Holoenzym bezeichnet.

Das Koenzym geht wie das Substrat im Allgemeinen verändert aus der katalysierten Reaktion hervor. Seine Regeneration geschieht typischerweise in einer nachgeschalteten Reaktion. In Ausnahmefällen führt ein vollständiger Reaktionszyklus zur Wiederherstellung der Ausgangssituation (Rolle des Thiamin-diphosphats bei Alkohol-Dehydrogenasen).

Einzelne Metallionen wie das Eisen in der prosthetischen Gruppe (Häm) des Hämoglobins zählen also nicht zu den Koenzymen, wenngleich sie häufig als solche bezeichnet werden.

Kosubstrate

Kosubstrate (Cosubstrate) sind Koenzyme (also wie oben niedermolekulare, nicht-proteinartige Verbindungen), deren Umsetzung durch ein Enzym-Molekül mit der Umsetzung des Substrats gekoppelt ist, und die wie ein weiteres Substrat an der enzymatischen Reaktion teilnehmen. Sie werden für die Umsetzung des Substrates am Enzym als Hilfsmolekül benötigt und gehen aus der Reaktion strukturell verändert hervor.[3]

Die wichtigsten Kosubstrate sind:

  • ATP (phosphorylierend und / oder energetisch aktivierend)
  • ADP (Phosphatakzeptor)
  • NAD+, NADP+, FAD (Elektronen- und Protonenakzeptor, Oxidationsmittel)
  • NADH, NADPH, FADH2 (Elektronen- und Protonendonator, Reduktionsmittel)
  • Tetrahydrofolat

Beispiele

Ein Koenzym ist das Pyridoxalphosphat am aktiven Zentrum von Transaminasen und Decarboxylasen. Im ersten Schritt katalysiert es z. B. die Deaminierung von Aminosäuren zu alpha-Ketosäuren, im zweiten wird die abstrahierte Aminogruppe auf eine andere alpha-Ketosäure übertragen (sog. ping-pong-bi-bi-Mechanismus nach Wallace W. Cleland). Das Pyridoxalphosphat wird in diesem Fall am gleichen Enzym (aus Pyridoxamin) regeneriert, jedoch in zwei Reaktionsschritten. Analoges gilt auch für die Decarboxylierungsreaktion, die eine Hydrolyse des am Enzym gebundenen Intermediats nach sich zieht.

Ein weiteres Beispiel ist Coenzym A, das in freier bzw. acetylierter Form an verschiedenen Stellen des Zitronensäure-Zyklus sowie am Fettsäurestoffwechsel beteiligt ist. Ebenso im Zitronensäure-Zyklus, aber auch in der Glykolyse dienen die Koenzyme FAD, NAD vor allem als Elektronen- und Protonenakzeptoren oder -donatoren und sorgen somit für den Transport dieser von einem Edukt zum anderen. Andere Koenzyme wie ATP übertragen ganze Gruppen, z.B. Phosphatreste.

Ein anderes Beispiel ist der Elektronencarrier Ubichinon (Coenzym Q). Aufnahme und Abgabe von Elektronen und Protonen erfolgt in der Atmungskette der Mitochondrien an verschiedenen Proteinkomplexen.

Klassifizierung und Liste der bekannten Koenzyme

Koenzyme sind Kosubstrate, da sie in die Reaktion eingehen, aber in separaten Stoffwechselschritten regeneriert werden. Viele Koenzyme sind Derivate von Vitaminen. Ein genaue Klassifizierung ist erst mit der genauen Kenntnis des Reaktionsmechanismus möglich.

Komplette Liste der von der Enzymkommission der International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) anerkannten Koenzyme/Kofaktoren:

Siehe auch

Verwendete Quellen

Einzelnachweise

  1. Eintrag im IUPAC Compendium of Chemical Terminology
  2. Eintrag im IUPAC Compendium of Chemical Terminology
  3. Georg Löffler, Petro E. Petrides und Peter C. Heinrich; Biochemie und Pathobiochemie, 8. Auflage

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