Phosphofructokinase 2

Phosphofructokinase 2
Phosphofructokinase-2/ Fructose-2,6-bisphosphatase

Phosphofructokinase-2/ Fructose-2,6-bisphosphatase

Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer. Die PFK-Domäne ist blau, die FB-Domäne grün eingefärbt, nach PDB 1K6M
Größe 468-520 Aminosäuren
Struktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Name(n) PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten

PFKFB steht für Phosphofructokinase-2/Fructose-2,6-bisphosphatase, der Name für Proteine, die eine doppelte Enzymfunktion besitzen, und von denen es im Menschen vier Isoformen gibt, mit den entsprechenden Genen PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3 und PFKFB4. Je nachdem, ob das Protein phosphoryliert wurde, katalysiert es einen Reaktionsschritt der Glykolyse (EC 2.7.1.105) oder der Gluconeogenese (EC 3.1.3.46). Es handelt sich also um einen molekularen Schalter. PFKFB1 wird hauptsächlich in der Leber gebildet und PFKFB2 im Herz. PFKFB3 hat zwar keine bevorzugte Lokalisierung, wird jedoch in Tumoren verstärkt produziert. PFKFB4 wurde in den Hoden gefunden.[1][2]

Katalysierte Reaktionen

Struktur von beta-D-Fructose-6-phosphat + ATP ⇔ Struktur von beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat + ADP

Die eine Enzymfunktion ist die Katalyse der Phosphorylierung von Fructose-6-phosphat zu Fructose-2,6-bisphosphat, ein Reaktionsschritt der Glycolyse.

Struktur von beta-D-Fructose-2,6-bisphosphat + H2O ⇔ Struktur von beta-D-Fructose-6-phosphat + Phosphat

Die andere Funktion ist die Katalyse der Abspaltung eines Phosphat-Ions von Fructose-2,6-bisphosphat. Es handelt sich nicht um gegenseitige Umkehrreaktionen, da bei der ersten ATP verbraucht wird, während bei der zweiten Phosphat frei entsteht. Auch befinden sich die beiden katalytischen Zentren an unterschiedlichen Positionen im Molekül.

Einzelnachweise

  1. H. Bando et al.: Phosphorylation of the 6-phosphofructo-2-kinase/fructose 2,6-bisphosphatase/PFKFB3 family of glycolytic regulators in human cancer. Clin Cancer Res. 11/16/2005:5784-92. PMID 16115917
  2. M. H. Rider et al.: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase: head-to-head with a bifunctional enzyme that controls glycolysis. Biochem J. 381/Pt 3/2004:561-79. PMID 151760386

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