Β-Helix

Eine β-Schleife (auch englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife) ist ein Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen. Sie kommt häufiger vor als die ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen oder γ-Schleifen.

Struktur

β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (bzw. der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art der Verknüpfung wird deshalb auch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

Illustration:
                O      H
                \\    /
                 C - N
               /       \
(2)       R - C         C - R      (3)
             /           \
           HN             C=O
             \           /
              C=O     H-N
             /           \
(1)     R - C             C - R    (4)
            |             |
            NH            C=O

Subtypen

Je nach den Aminosäureresten wird zwischen β_I-, β_II- und β_III-Schleifen unterschieden:

• Der β_II-Typ benötigt aus sterischen Gründen die Aminosäure Glycin an der dritten Position.
• Der β_III-Typ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine 3₁₀-Helix entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine 3,6₁₃-Helix.

Funktion

Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen.

Siehe auch

• Pertactin