Elastase

Elastase
Pankreaselastase

Bezeichner
Externe IDs CAS-Nummer9004-06-2
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.36  Peptidase
Substrat Amide und Ester
Leukozytenelastase

Bezeichner
Externe IDs CAS-Nummer9004-06-2
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.37  Peptidase
Substrat Amide und Ester

Elastase ist eine Serinprotease, die Amide (und damit auch Peptide und Proteine) und Ester unter Wasseraufnahme spaltet (hydrolysiert).

Die Elastase besteht aus einer einzigen Peptidkette mit 240 Aminosäureresten. Beim Menschen gibt es zwei Formen, die Pankreaselastase oder Elastase 1, produziert vom Pankreas, und die Leukozytenelastase oder Elastase 2, die in neutrophilen Granulozyten vorkommt.

Pankreaselastase wird im Pankreas als inaktives Zymogen (Proelastase) produziert und im Dünndarm durch Spaltung mit Trypsin zu dem Enzym Elastase aktiviert. Das aktive Verdauungsenzym spaltet Elastin.

Die Elastase ist im Menschen ein wichtiger Teil der Immunantwort auf pathologische gramnegative Keime in der Lunge, im Magen-Darm-Trakt, aber auch auf Wunden. Sie spaltet Peptidbindungen auf der Carboxyseite von kleinen hydrophoben Aminosäuren, wie z. B. Glycin, Alanin und Valin. Ihre Wirkung ist dabei aber so unspezifisch, dass dadurch auch körpereigenes Gewebe gefährdet ist und sie pathologisch bei Lungenentzündungen und Arthritis eine Rolle spielt. Es existieren im Körper mehrere Elastase-Hemmproteine, unter anderem alpha1-Antitrypsin, SLPI, Elafin und alpha2-Makroglobulin. Synthetisch konnten bisher nur wenige Hemmer des Proteins für den Einsatz bei schweren Lungenkrankheiten hergestellt werden. Viele Pflanzeninhaltsstoffe, insbesondere aus der Familie der Korbblütler (Asteraceae), zeigen eine inhibitorische Wirkung auf Elastase, unter anderem Flavonoide bzw. deren Metaboliten, Kaffeesäurederivate, Triterpenabkömmlinge und Sesquiterpenlactone. Täglich werden bis zu 500 mg Elastase im Körper umgesetzt.

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