Glutathion-Peroxidase

Glutathion-Peroxidase
Glutathionperoxidase 1

Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A
Vorhandene Strukturdaten: 2f8a
Größe 201 AS; 21,9 kDa
Struktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Namen GPX1; GSHPX-1
Externe IDs OMIM: 138320 UniProt: P07203 CAS-Nummer: 9013-66-5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.9  Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat Glutathion + H2O2
Produkte Glutathiondisulfid + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kashin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und - in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen - bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen [1]

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ Aoyama K, Matsubara K, Kobayashi S: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. Eur J Neurol 2006 Jan;13(1):89-92; engl.

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