Helix-turn-helix-Transkriptionsfaktoren

Das Helix-Turn-Helix-Motiv (HTH) ist ein Sekundärstrukturelement in Proteinen. Es ist Bestandteil von DNA-bindenden Proteinen mit sequenzspezifischer DNA-Bindedomäne und setzt sich aus zwei α-Helices zusammen, die durch einen kurzen β-Faltblatt-Stiel aus Aminosäuren verbunden sind. Transkriptionsregulatoren in Bakterien enthalten oft ein HTH-Motiv. Das Protein gehört zur Homöodomäne.

Die dritte Helix bindet als Erkennungshelix sequenzspezifisch in der großen Furche der DNA und geht mehrere molekulare Wechselwirkungen(z.B.Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen) zwischen Aminosäuren und den Basen der DNA ein. Eine solche Anordnung dient also einerseits der Stabilität des Protein-DNA-Komplexes, andererseits wird die Spezifität der Reaktion erhöht, da beide Bindungspartner eine ganz bestimmte räumliche Struktur aufweisen müssen.

DNA-bindende Proteine dieser Art sind Homodimere oder Tetramere mit spiegelbildlich symmetrischen Anordnung der DNA-Bindedomäne. Die Zentren der Bindedomänen besitzen einen Abstand von 34 Å. Diese Länge entspricht der Ganghöhe der DNA, sodass die beiden Erkennungssequenzen in zwei aufeinander folgende Furchen der DNA passen. Die Bindungssequenzen sind Palindrome, d.h. sie sind aus zwei invertierten, spiegelbildlich angeordneten Sequenzen mit einem Abstand von 11 Basenpaaren aufgebaut, der ebenfalls der Ganghöhe der DNA entspricht. Dadurch liegen die beiden Erkennungssequenzen passgenau in aufeinander folgenden Furchen der DNA und werden so von den beiden Erkennungshelices eines dimeren Bindeproteins erkannt.

Quellen

Fuchs - Allgemeine Mikrobiologie, 8. Auflage, Thieme Verlag, ISBN 978-3-13-444608-1, Seite 500.

Weblinks

• ChemgaPedia - Lerneinheit
• Skript Uni Hamburg