MCT1

MCT1
Monocarboxylat-Transporter 1

Größe 500 Aminosäuren
Struktur multipass (12 TMS) Membranprotein
Bezeichner
Gen-Name SLC16A1
Externe IDs OMIM600682 UniProtP53985
Transporter-Klassifikation
TCDB 2.A.1.13.1
Bezeichnung Major-Facilitator-Superfamilie / Monocarboxylate Porter
Vorkommen
Homologie-Familie SLC16
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi

Monocarboxylat-Transporter 1 (MCT1) (Gen: SLC16A1) heißt das Protein in der Zellwand von Wirbeltier-Zellen, das die Diffusion vieler Monocarbonsäuren aus den Zellen heraus katalysiert. Insbesondere der Transport von Milchsäure aus Muskelzellen unter anaeroben Bedingungen und aus Erythrozyten ist unentbehrlich, um das Zellinnere nicht zu übersäuern. Mutationen im SLC16A1-Gen beim Menschen können zu Transportermangel und zu (seltener, vererbbarer) Unfähigkeit führen, Muskeln extrem zu beanspruchen; auch sind Myoglobin und Creatin-Kinase im Blut erhöht.[1]

Das katalysierte Membrantransport-Gleichgewicht lautet:[2]

Monocarboxylat (innen) + H+ (innen)  \rightleftharpoons  Monocarboxylat (außen) + H+ (außen)

Es handelt sich also um einen Symport. Als Monocarboxylat fungieren Lactat, Pyruvat, Mevalonat, Anionen verzweigter Ketosäuren, β-Hydroxybutyrat, γ-Hydroxybutyrat, Butyrat, Acetoacetat, Acetat und Anionen von Valin und Isoleucin.[3]

Für die Funktion von MCT1 zwingend notwendig ist die Anwesenheit von Basigin, das als Chaperon ebenso für die Lokalisierung von MCT1 verantwortlich ist. Des Weiteren wird die Transporter-Aktivität durch Bindung an die Carbonat-Anhydrase-2 stimuliert.[4][5]

Einzelnachweise

  1. UniProt P53985
  2. TCDB: 2.A.1
  3. UniProt P53985, TCDB: 2.A.1.13.1
  4. Wilson MC, Meredith D, Fox JE, Manoharan C, Davies AJ, Halestrap AP: Basigin (CD147) is the target for organomercurial inhibition of monocarboxylate transporter isoforms 1 and 4: the ancillary protein for the insensitive MCT2 is EMBIGIN (gp70). In: J. Biol. Chem.. 280, Nr. 29, July 2005, S. 27213–21. doi:10.1074/jbc.M411950200. PMID 15917240
  5. Becker HM, Deitmer JW: Nonenzymatic proton handling by carbonic anhydrase II during H+-lactate cotransport via monocarboxylate transporter 1. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 31, August 2008, S. 21655–67. doi:10.1074/jbc.M802134200. PMID 18539591

Weblinks


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