Aldehyddehydrogenase 2

Aldehyddehydrogenase 2
Oktamer nach PDB 1CW3
Vorhandene Strukturdaten: 1a4z, 1ag8, 1cw3, 1nzw, 1nzx, 1nzz, 1o00, 1o01, 1o02, 1o04, 1o05, 1of7, 1zum, 2onm, 2onn, 2ono, 2onp
Größe	500 Aminosäuren; 54,4 kDa
Struktur	Homotetramer
Isoformen	ALDH1
Bezeichner
Gen-Namen	ALDH2; ALDH-E2; ALDHI; ALDM; MGC1806
Externe IDs	OMIM: 100650   MGI: 99600
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.2.1.3  Oxidoreduktasen
Substrat	Aldehyd + NAD+ + H2O
Produkte	Carbonsäure + NADH
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	217	11669
Ensembl	ENSG00000111275	ENSMUSG00000029455
UniProt	P05091	Q3TVM2
Refseq (mRNA)	NM_000690	NM_009656
Refseq (Protein)	NP_000681	NP_033786
Genlocus	Chr 12: 110.69 - 110.73 Mb	Chr 5: 121.83 - 121.85 Mb
PubMed Suche	[1]	[2]

Aldehyddehydrogenase 2 (ALDH-2) ist ein zur Gruppe der Aldehyddehydrogenasen gehörendes Enzym, welches im menschlichen Körper zum Abbau von Alkohol (Ethanol) benötigt wird. ALDH-2 wandelt das, durch ADH aus Alkohol erzeugte, toxische Acetaldehyd (Ethanal) in Acetat um.

46 Prozent der Japaner und 56 Prozent der Chinesen sind von einem Polymorphismus der Acetaldehyddehydrogenase 2 betroffen. Sie sind Träger eines dominanten Allels des ALDH2-Gens, bei dem an Position 487 der Aminosäuresequenz das Glutamat gegen Lysin ausgetauscht ist. Das mutierte ALDH2 kann Acetaldehyd weniger effektiv verarbeiten als das Wildtyp-Protein und wird selbst schneller abgebaut. ^[1] Dadurch kommt es leichter zu einer Anhäufung des Acetaldehyds im Körper und damit zu den mit übertriebenem Alkoholkonsum verbundenden Vergiftungserscheinungen (Flush-Syndrom). Die betroffenen Personen sind somit empfindlicher gegenüber den negativen Auswirkungen des Alkoholgenusses.

Einige Milchsäurebakterien beschreiten mit der Aldehyddehydrogenase 2 auch den entgegengesetzten Weg: Unter guten Bedingungen bauen sie das gesamte aus der Glykolyse stammende Pyruvat zu Lactat ab. Herrscht allerdings Glucosemangel, spalten verschiedene homofermentative Stämme das Pyruvat mittels Pyruvat-Formiat-Lyase außerdem in Formiat und Acetyl-Coenzym A. Die Hälfte des Acetyl-CoA kann nun von der Aldehyddehydrogenase in Acetaldehyd umgesetzt werden, das die Alkoholdehydrogenase in Ethanol umwandelt. Aus der anderen Hälfte des Acetyl-CoA wird Acetat hergestellt, das zur ATP-Synthese genutzt werden kann.

Einzelnachweise

1. ↑ www.jci.org: The Mutation in the Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase (ALDH2)

Siehe auch

• Physiologische Wirkung von Alkohol