L-Histidin

Strukturformel
L-Histidin (links) bzw. D-Histidin (rechts)
Allgemeines
Name	Histidin
Andere Namen	(2S)-(−)-Histidin L-Histidin (2R)-(+)-Histidin D-Histidin (2S)-2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl) propansäure Imidazolalanin Abkürzungen: His (Dreibuchstabencode) H (Einbuchstabencode)
Summenformel	C6H9N3O2
CAS-Nummer	71-00-1 (L-Enantiomer) 351-50-8 (D-Enantiomer)
PubChem	6274
ATC-Code	V06DE00
DrugBank	DB00117
Kurzbeschreibung	farblose Kristalle [1]
Eigenschaften
Molare Masse	155,16 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	287 °C (Zersetzung>) [1]
pKs-Wert	pKCOOH: 1,82 pKNH2: 9,17 pKSeitenkette: 6,00[2]
Löslichkeit	schlecht in Wasser (38,2 g/l bei 20 °C)[3]
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung [3] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln
LD50	5110 mg/kg (Ratte, oral)[3]
WGK	nicht wassergefährdend[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Histidin (Abk. His oder H) ist in seiner natürlichen L-Form eine semi-essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt sie zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt.

Eigenschaften

Tautomere des Histidins.

Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.

• isoelektrischer Punkt: 7,59^[4]
• van-der-Waals-Volumen: 118
• Hydrophobizitätsgrad: −3,2

Vorkommen

L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

L-Histidin ist in Nahrungsmitteln wie Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Käse enthalten. Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

L-Histidin ist ein Vorläufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.

Umwandlung von L-Histidin zu Histamin durch die Histidindecarboxylase

Abbau

Für den Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Histidin kann entweder zum biogenen Amin Histamin decarboxyliert oder vollständig zu L-Glutamat abgebaut werden.

Funktionen

Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

In wässriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner pKs-Werte wie in der Abbildung gezeigt.

Protolysegleichgewichte von Histidin

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b} Hermann Römpp, Jürgen Falbe und Manfred Regitz: Römpp Lexikon Chemie. 9. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1992.
2. ↑ Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2, dort Seite 40.
3. ↑ ^{a b c d} Sicherheitsdatenblatt Merck
4. ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

Weblinks

Proteinogene Aminosäuren

Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin