- Phospholipase A2
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Phospholipase A₂ —
Größe ca. 120 Aminosäuren Kofaktor Calcium Bezeichner Gen-Name(n) PLA2 Enzymklassifikation EC, Kategorie 3.1.1.4 Esterase Reaktionsart Hydrolyse Substrat Phosphatidylcholine + H2O Produkte 1-Acylglycerolphosphocholin + Carboxylat Vorkommen Übergeordnetes Taxon Eukaryoten Phospholipase A2 (korrekt: Phosphatidylcholin-2-acylhydrase, kurz PLA2) heißen Enzyme, die Fettsäuren vom C2-Atom von Phosphoglyceriden abspalten. Sie sind damit unverzichtbar für Eukaryoten beim Abbau dieser Stoffe, aber auch als Anfangsreaktion bei der Biosynthese der Prostaglandine. Außerdem enthalten die Gifte der Schlangen, Eidechsen und Bienen diese Enzyme. Säugetiere besitzen mindestens vier PA2-Typen: pankreatische PA2, Membran-PA2 und zwei weitere, die noch nicht charakterisiert werden konnten.[1]
Das Enzym aus der Familie der Esterasen, katalysiert die hydrolytische Spaltung von Phospholipiden am zweiten Kohlenstoff-Atom (β-C-Atom). Dabei kommt es u. a. zur Freisetzung von Arachidonsäure aus Membranlipiden.
Die Phospholipase A2 kann durch Glukokortikoide gehemmt werden, was die Synthese von Eikosanoiden einschränkt und damit entzündungshemmend (anti-inflammatorisch) wirkt.
Siehe auch
Einzelnachweise
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