Phospholipase A2

Phospholipase A2
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Phospholipase A₂

Größe ca. 120 Aminosäuren
Kofaktor Calcium
Bezeichner
Gen-Name(n) PLA2
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.1.4  Esterase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Phosphatidylcholine + H2O
Produkte 1-Acylglycerolphosphocholin + Carboxylat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten

Phospholipase A2 (korrekt: Phosphatidylcholin-2-acylhydrase, kurz PLA2) heißen Enzyme, die Fettsäuren vom C2-Atom von Phosphoglyceriden abspalten. Sie sind damit unverzichtbar für Eukaryoten beim Abbau dieser Stoffe, aber auch als Anfangsreaktion bei der Biosynthese der Prostaglandine. Außerdem enthalten die Gifte der Schlangen, Eidechsen und Bienen diese Enzyme. Säugetiere besitzen mindestens vier PA2-Typen: pankreatische PA2, Membran-PA2 und zwei weitere, die noch nicht charakterisiert werden konnten.[1]

Das Enzym aus der Familie der Esterasen, katalysiert die hydrolytische Spaltung von Phospholipiden am zweiten Kohlenstoff-Atom (β-C-Atom). Dabei kommt es u. a. zur Freisetzung von Arachidonsäure aus Membranlipiden.

Die Phospholipase A2 kann durch Glukokortikoide gehemmt werden, was die Synthese von Eikosanoiden einschränkt und damit entzündungshemmend (anti-inflammatorisch) wirkt.

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. PROSITE: PA2

Weblinks


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