- RNA-Polymerase
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RNA-Polymerase —
Enzymklassifikationen EC, Kategorie 2.7.7.6 Nukleotidyltransferase Substrat Nucleosidtriphosphat + RNAn Produkte Diphosphat + RNAn+1 EC, Kategorie 2.7.7.48 Nukleotidyltransferase Reaktionsart Substrat Nucleosidtriphosphat + RNAn Produkte Diphosphat + RNAn+1 RNA-Polymerasen, genauer DNA-abhängige RNA-Polymerasen, sind Enzyme (Polymerasen), die die Synthese von Ribonukleinsäuren (RNA) bei der Transkription der DNA katalysieren.
Bei Prokaryoten gibt es nur eine Form der RNA-Polymerase, die Primase.
Bei Eukaryoten unterscheidet man drei Formen der RNA-Polymerase:
- die RNA-Polymerase I, die die Bildung von rRNA als prä-rRNA (45S wird prozessiert zu 18S; 5.8S; 28S) im Nucleolus katalysiert,
- die RNA-Polymerase II, die die Bildung der prä-mRNA, snoRNAs (small nucleolar RNAs) und mancher snRNAs (small nuclear RNA) sowie siRNA und miRNA[1] katalysiert, und
- die RNA-Polymerase III, die die Bildung von tRNA, 5S rRNA, 7SL-RNA, einiger snRNAs und anderer kleiner RNAs katalysiert.
Diese RNA-Polymerasen sind DNA-abhängig.
Die RNA-Polymerase II und III werden durch α-Amanitin gehemmt.
Die RNA-Polymerasen sind sehr komplex zusammengesetzt. Bei der Hefe sind zehn verschiedene Polypeptid-Ketten, deren Molekularmasse zwischen 7.700 und 140.000 Dalton liegen, Magnesium, Zink und zwei DNA-Ketten beteiligt. Insgesamt besteht diese RNA-Polymerase aus über 28.000 Atomen.
RNA-Polymerasen verfügen über einen einfachen Mechanismus zur Fehlererkennung: Wenn sich an eine Base der DNA ein unpassendes RNA-Nucleotid anlagert, so verbleibt die RNA-Polymerase länger an der entsprechenden DNA-Stelle. Dadurch wächst die Wahrscheinlichkeit, dass sich das falsche RNA-Nucleotid wieder von der DNA entfernt. Insgesamt wird durch diesen Mechanismus eine Genauigkeit von einem Fehler auf 10.000 Basenpaarungen erreicht. Dies entspricht etwa einem Fehler pro synthetisiertem RNA-Molekül. Die RNA-Synthese erfolgt in 5' → 3'-Richtung.
Damit entspricht das 5'-Ende der DNA dem 5'-Ende der mRNA, sowie dem N-terminalen Ende des neu entstehenden Proteins bei der Translation (Colinearität). Entsprechendes gilt für das 3'-Ende und den C-Terminus. Somit wird die ursprüngliche DNA-Sequenz ebenso wie die daraus folgende mRNA-Sequenz von der 3'-Richtung in die 5'-Richtung abgelesen und in das Protein (C-terminal → N-terminal) übersetzt.
RNA-Polymerasen benötigen im Gegensatz zu DNA-Polymerasen keinen Primer. Bei Escherichia coli wird der RNA-Strang durch die RNA-Polymerase mit einer Rate von ca. 50 Nukleotiden pro Sekunde (17 nm/s) vergrößert.
Für die Aufklärung des Mechanismus der Transkription mittels der RNA-Polymerase erhielt der US-amerikanische Chemiker Roger D. Kornberg 2006 den Nobelpreis für Chemie.
- ↑ Alberts, et. al. Fifth Edition P. 340
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