- Adenylosuccinat-Lyase
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Adenylosuccinat-Lyase —
Vorhandene Strukturdaten: 2J91, 2VD6 Masse/Länge Primärstruktur 483 Aminosäuren Isoformen 2 Bezeichner Gen-Name ADSL Externe IDs OMIM: 103050 UniProt: P30566 Enzymklassifikation EC, Kategorie 4.3.2.2 Lyase Reaktionsart Abspaltung von Fumarat Substrat Adenylosuccinat / SAICAR Produkte Fumarat + AMP / AICAR Vorkommen Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1] Adenylosuccinat-Lyase (ASase) (auch: Adenylosuccinase) ist ein Enzym in allen Lebewesen, das zwei chemische Reaktionen im Stoffwechsel der Purine katalysiert: die Abspaltung von Fumarat von 5-Aminoimidazol-4-N-succino-carboxamid-ribonucleotid (SAICAR) bei der de-novo-Synthese von Inosinmonophosphat (IMP); und von Adenylosuccinat bei der Synthese von Adenosinmonophosphat (AMP). Der Mensch exprimiert ASase in allen Gewebetypen. Mutationen im ADSL-Gen sind für Adenylosuccinase-Mangel verantwortlich, eine seltene Erbkrankheit.[2]
Inhaltsverzeichnis
Katalysierte Reaktionen
⇔ 
+ 
Von SAICAR wird Fumarat abgespaltet, AICAR entsteht.
⇒ 
+ Von Adenylsuccinat wird Fumarat abgespaltet, AMP entsteht.
Literatur
- Spiegel EK, Colman RF, Patterson D: Adenylosuccinate lyase deficiency. In: Mol. Genet. Metab.. 89, Nr. 1-2, 2006, S. 19–31. doi:10.1016/j.ymgme.2006.04.018. PMID 16839792.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien- D'Eustachio / reactome: 5'-phosphoribosyl-5-aminoimidazole-4-N-succinocarboxamide (SAICAR) ⇔ 5'-phosphoribosyl-5-aminoimidazole-4-carboxamide (AICAR) + fumarate
- D'Eustachio / reactome: adenylosuccinate ⇒ adenosine 5'-monophosphate + fumarate
- OrphaNet: Adenylosuccinat-Lyase-Mangel
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