- Porphobilinogen-Desaminase
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Porphobilinogen-Desaminase —
Vorhandene Strukturdaten: 3ecr, 3eq1 Masse/Länge Primärstruktur 361 Aminosäuren Kofaktor Dipyrromethan Isoformen 2 Bezeichner Gen-Name HMBS Externe IDs OMIM: 609806 UniProt: P08397 Enzymklassifikation EC, Kategorie 2.5.1.61 Transferase Substrat 4 Porphobilinogen + H2O Produkte Hydroxymethylbilan + 4 NH3 Vorkommen Homologie-Familie PBG-D Übergeordnetes Taxon Lebewesen Porphobilinogen-Deaminase (PBG-D) (auch: Hydroxymethylbilan-Synthase, HMBS) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Eliminierungsreaktion und anschließende Polymerisation von vier Porphobilinogen-Molekülen zu Hydroxymethylbilan katalysiert. PBG-D ist daher notwendig für die Porphyrin-Biosynthese. Mutationen am HMBS-Gen des Menschen mit folgendem Mangel an PBG-D können zur akuten intermittierenden Porphyrie führen.[1]
Von PBG-D gibt es beim Mensch zwei Isoformen, eine nur in Erythrozyten anzutreffende, die andere wird in den restlichen Gewebetypen exprimiert.
Katalysierte Reaktion
4
+ H2O ⇒ 
+ 4 NH3Vier Moleküle Porphobilinogen polymerisieren zu einem Molekül Hydroxymethylbilan, wobei Wasser verbraucht wird und Ammoniak entsteht. Als Kofaktor ist Dipyrromethan notwendig, das gebunden wird und an welches die einzelnen Porphobilinogen-Moleküle zuerst schrittweise addiert werden.[1]
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- Jassal, D'Eustachio / reactome: Four PBGs combine through deamination to form hydroxymethylbilane (HMB)
- OMA: PBG-D Homologe
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