Malat-Dehydrogenase

Malat-Dehydrogenase
Bändermodell der MDHC vom Schwein (Sus scrofa), NAD als Kalotten, nach PDB 4MDH.

Die Malat-Dehydrogenase (MDH) ist das Enzym, das die chemische Reaktion von Malat zu Oxalacetat katalysiert. Sie ist daher unverzichtbar in mehreren Teilen des Stoffwechsels aller aerober Lebewesen, insbesondere im Citratzyklus, im Aspartat-Zyklus, und beim Energietransport durch die Malatschleuse. Während Prokaryoten eine einzige Form des Enzyms besitzen, haben alle Eukaryoten zwei Isozyme, die in den Mitochondrien und im Zytoplasma lokalisiert sind (MDHM und MDHC). Pilze und Pflanzen besitzen außerdem noch eine Form in den Glyoxisomen, die am Glyoxylat-Zyklus beteiligt ist. Zuletzt haben Pflanzen in ihren Chloroplasten noch eine Form des Enzyms, die essentielle Aufgaben im Calvin-Zyklus und dem spezialisierteren C4-Zyklus übernimmt. Die MDH von Archaeen dagegen ist eng verwandt mit der Lactatdehydrogenase.[1]

Die katalysierte Reaktion:

+ NAD+  \rightleftharpoons  + NADH/H+

Beispiele

Name/Abk. Lokalisierung Übergeordnetes Taxon ENZYM-Eintrag UniProt-Eintrag Länge (Aminosäuren)
MDH/MDHC Zytoplasma Lebewesen 1.1.1.37 P40925 (Mensch) 333
MDHM Mitochondrien Eukaryoten 1.1.1.37 P40926 (Mensch) 338
MDHG Glyoxysomen Pflanzen 1.1.1.37 Q9ZP05 (Arabidopsis) 354
MDHP Chloroplasten Pflanzen 1.1.1.82 Q9SN86 (Arabidopsis) 403
MDH Zytoplasma Archaeen 1.1.1.37 Q9V0D5 (Pyrococcus) 362

Einzelnachweise

  1. PROSITE-Eintrag

Weblinks


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