Natriumabhängiger Vitamin-C-Transporter

Natriumabhängiger Vitamin-C-Transporter
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Masse/Länge Primärstruktur	598 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	multipass (11 TMS) Membranprotein
Isoformen	3
Bezeichner
Gen-Name	SLC23A1
Externe IDs	OMIM: 603790 UniProt: Q9UHI7
Transporter-Klassifikation
TCDB	2.A.40.6.1
Bezeichnung	Nucleobase/Ascorbat- Transporter (NAT)
Vorkommen
Homologie-Familie	SLC23A
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi

Die natriumabhängigen Vitamin-C-Transporter sind in der Zellwand von Wirbeltier-Zellen befindliche Proteine, die die Einschleusung von Natriumionen und Vitamin C in die Zelle katalysieren. Es handelt sich also um Transportproteine. Beim Menschen gibt es zwei dieser Transporter, mit Namen SVCT1 und SVCT2, die von den Genen SLC23A1 und SLC23A2 codiert werden. SVCT1 kommt insbesondere im Dünndarm, den Nieren, den Ovarien, im Dickdarm und der Leber vor, während SVCT2 keine spezielle Lokalisierung hat.^[1]

Die Transportgleichung lautet:^[2][3]

Ascorbat (außen) + 2Na⁺ (außen)  $\longrightarrow$  Ascorbat (innen) + 2Na⁺ (innen)

Es handelt sich also um einen Symport.

Varianten von SVCT2 sind möglicherweise mit dem Auftreten von Darmkrebs assoziiert. SVCT2 scheint außer von Natrium noch von Calcium oder Magnesium abhängig zu sein. Dies ist nach wie vor Thema aktueller Forschung.^[4][5]

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt Q9UHI7
2. ↑ TCDB: 2.A.40
3. ↑ Mackenzie B, Illing AC, Hediger MA: Transport model of the human Na+-coupled L-ascorbic acid (vitamin C) transporter SVCT1. In: Am. J. Physiol., Cell Physiol.. 294, Nr. 2, Februar 2008, S. C451–9. doi:10.1152/ajpcell.00439.2007. PMID 18094143.
4. ↑ Erichsen HC, Peters U, Eck P, et al: Genetic variation in sodium-dependent vitamin C transporters SLC23A1 and SLC23A2 and risk of advanced colorectal adenoma. In: Nutr Cancer. 60, Nr. 5, 2008, S. 652–9. doi:10.1080/01635580802033110. PMID 18791929.
5. ↑ Godoy A, Ormazabal V, Moraga-Cid G, et al: Mechanistic insights and functional determinants of the transport cycle of the ascorbic acid transporter SVCT2. Activation by sodium and absolute dependence on bivalent cations. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 1, Januar 2007, S. 615–24. doi:10.1074/jbc.M608300200. PMID 17012227.

Weblinks

• D'Eustachio/reactome.org: Ascorbate transport across the plasma membrane