- Urocanase
-
Urocanase —
Masse/Länge Primärstruktur 676 Aminosäuren Kofaktor NAD Bezeichner Gen-Name UROC1 Externe IDs OMIM: 609457 UniProt: Q96N76 Enzymklassifikation EC, Kategorie 4.2.1.49 Lyase Reaktionsart Gleichgewichtsreaktion Substrat Urocanat + Wasser Produkte Hydroxy-Imidazol-Propionat Urocanase (auch Urocanat-Hydratase) ist ein Enzym, das am Abbau der Aminosäure Histidin beteiligt ist und dort den zweiten Schritt, die Hydratation von Urocanat zu Hydroxy-Imidazol-Propionat katalysiert. Es ist bei Wirbeltieren in der Leber zu finden, kommt aber auch in manchen Bakterien und Pflanzen vor. Mutationen im UROC1-Gen können die seltene Erbkrankheit Urocanasemangel verursachen.[1][2]
Inhaltsverzeichnis
Katalysierte Reaktion
Urocansäure (rechts) wird in Hydroxy-Imidazol-Propionat (links) umgesetzt.
Aufbau
Urocanase ist ein Homodimer aus 2 * 557 Aminosäuren mit einer molekularen Masse von 2 * 61 kDa. Beide Untereinheiten enthalten jeweils ein NAD+-Molekül als festen, aber nicht kovalent gebundenen Kofaktor. Eine Untereinheit besteht aus einer NAD+-bindenden Domäne und einer Kerndomäne, welche auch die Bindungsstelle zur anderen Untereinheit enthält.
Literatur
- Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q96N76
- ↑ Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00947. Abgerufen am 20. September 2011 (englisch).
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Histidin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
Wikimedia Foundation.