Verotoxin

Das Lektin Vero-Toxin aus Escherichia coli wird aufgrund seiner teilweise mit Shiga-Toxin übereinstimmenden Eigenschaften auch Shiga-like-toxin II (SLT II) genannt. Beide Stoffe beeinträchtigen die eukaryotische Proteinsynthese, indem sie die 60S-Untereinheit der Ribosomen auf katalytischem Weg inaktivieren. Die Elongation der Peptidkette wird dadurch beeinträchtigt, dass die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen verhindert wird.

Von ihrer Struktur und Wirkungsweise her gehören Vero-Toxin und Shiga-Toxin zur gleichen Gruppe von Toxinen wie die Lektine Ricin und Abrin. Wie diese besitzen sie zwei Ketten bzw. Untereinheiten, und das Bemerkenswerte daran ist, dass Ihre jeweilige Untereinheit genau an der gleichen Stelle wie Ricin A eine Spaltung der N-glykosidischen Bindung von Adenin in der 28S-rRNA verursacht. Diese Toxine wirken als spezifische RNA-N-Glycosidasen, welche Ribosomen inaktivieren.