Bt-Toxine

Pestizid Crystal 1Ab (Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki)
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Masse/Länge Primärstruktur	1155 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)	cry1A(b)
Externe IDs	UniProt: P0A370
Transporter-Klassifikation
TCDB	1.C.78
Bezeichnung	Crystal Protein Family

Cytolytisches δ-Endotoxin (Bacillus thuringiensis subsp. israelensis)
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Masse/Länge Primärstruktur	249 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)	cytA
Externe IDs	UniProt: P0A382
Transporter-Klassifikation
TCDB	1.C.71
Bezeichnung	Cytolytische δ-Endotoxine

Bt-Toxine sind Giftstoffe, die von der Bakterienart Bacillus thuringiensis produziert werden können. Sie zählen zu den Proteinen und werden in Abhängigkeit von ihrem Wirkmechanismus eingeteilt in die zwei Gruppen der Cry-Toxine (crystal toxins) und der Cyt-Toxine (cytolytic toxins).

Viele Bacillus thuringiensis-Stämme (Bt) produzieren diese (Prä-)Proteine, die sich in kristallinen Einschlüssen während der Sporulation anlagern. Im Darm des Zielorganismus werden diese Kristalle aufgelöst und die Präproteine geschnitten. Dabei entstehen funktionsfähige Proteine, die nur in den Stoffwechsel des Zielorganismus eingreifen und somit als Insektizid wirken. Die Wirksamkeit und Spezifität des Bt-Cry-Toxins haben es zu einem weit verwendeten Mittel in der Landwirtschaft werden lassen. Es gilt - mit Ausnahme seiner Antagonisten (z. B. des Maiszünslers) - für andere Organismen, wie den Menschen, als ungiftig und ist daher z. B. auch im ökologischen Landbau ein zertifiziertes Mittel. Auch wurden mithilfe der Gentechnik sogenannte Bt-Pflanzen hergestellt, die Bt-Toxine synthetisieren.

Wirkungsweise

Cry-Toxine werden als Prototoxine gebildet und entfalten unter bestimmten Einflüssen im Insektenkörper ihre Wirkung. Das Prototoxin kann sich nur im alkalischen Milieu, wie im Verdauungstrakt der Insekten, lösen. Artspezifische Proteasen schneiden dann das aktive toxische Zentrum frei, welches bis dahin am N-Terminus des Prototoxins hing. Das Toxin erkennt bestimmte Kohlenwasserstoffstrukturen an der Oberfläche von Zellen im Verdauungstrakt der Insektenlarven und verursacht dort die Bildung von Poren, die das osmotische Potential der Zelle zerstören und damit Zelllysis bewirken.

Aufbau des Bt-Toxins

Cry-Toxine bestehen aus drei Domänen. Eine Domäne besteht großteils aus α-Helices, die anderen beiden aus β-Faltblattstrukturen. Homologien zwischen den einzelnen Cry-Toxinen finden sich nur in fünf strukturerhaltenden Bereichen im Inneren des Proteins, während alle anderen unterschiedlich auf die spezifischen Wirtsbedingungen zugeschnitten sind.

Bt Toxin Cry2Aa: Domain I (blau), Domain II (gelb), Domain III (rot)

Die α-Helices-Domäne (I) besteht aus sieben Helices, die für die Entstehung der Membranporen zuständig sind. Während die zentrale Helix hydrophob, also wasserabweisend ist, verhalten sich alle anderen amphipathisch: Die äußeren Bereiche sind hydrophil und die inneren hydrophob. Fünf der externen Helices sind lang genug um eine 30 ‰ Membran zu durchspannen. Dabei kommt es zu einer Inversion der hydrophob/hydrophilen Bereiche, so dass die Lipide der Membran an die hydrophoben Bereiche der Helices angrenzen.

Die zweite Domäne ist für die Bindung am Zell-Rezeptor verantwortlich. Sie besteht aus drei antiparallelen β-Flächen, die eine sogenannte β-Prisma-Struktur bilden. Jede der Flächen bildet eine Schleife auf einer Seite des Prismas aus, die als funktionelles Lektin Glykosylierungen an der Membranoberfläche erkennen und binden kann.

Die dritte Domäne besteht aus zwei ineinander verschlungenen β-Faltblatt-Strukturen, die eine sogenannte Jelly-roll-Oberfläche bilden. Ihre Funktion ist noch nicht vollständig erforscht, jedoch ist sicher, dass sie einen stabilisierenden Effekt auf das Protein hat. Die Domäne schließt ein Loch zwischen den anderen beiden Domänen und schützt das Toxin so vor Proteasen. Zum anderen enthält diese Domäne mindestens zwei Bindungsstellen, die – so wird angenommen – nicht nur wie Lektin spezifische Kohlenwasserstoffe, sondern auch Peptide binden können.

Resistenzen von Schadinsekten

In der Vergangenheit wurden verschiedene Schadinsekten gefunden die gegenüber einzelnen Bt-Toxinen restistent sind. Zuletzt wurde im Sommer 2009 in Iowa die Resistenz des Westlichen Maiswurzelbohrers gegen Cry3Bb1 entdeckt.^[1] Der wahrscheinliche Grund ist dabei meist eine nicht-rezessive Vererbung sowie eine unzureichende Einhaltung von Refugienflächen. Um möglichen Resistenzbildungen bei Zielinsekten entgegenzuwirken, wurde 2007 an der Universität von Mexiko (UNAM) erstmals ein Gen und das dadurch erzeugte Bt-Toxin so verändert, dass es wieder wirksam wurde.^[2] Auf diesen Forschungen aufbauend und mit Hilfe von Erkenntnissen zum Mechanismus von Resistenzbildung bei Fraßschädlingen präsentierte 2011 eine internationale Forschergruppe die modifizierten Proteine Cry1AbMod und Cry1AcMod. Die neuen Toxine erwiesen sich als sehr effizient gegen Schädlinge, die ihre Resistenz auf Grund verschiedener Mutationen erlangt hatten. Weitere Forschungen haben die Eignung für die Landwirtschaft zum Ziel, um eine sichere Wirkung gegen Fraßschädlinge zu garantieren.^[3]

Einzelnachweise

1. ↑ Aaron J. Gassmann, Jennifer L. Petzold-Maxwell u.a.: Field-Evolved Resistance to Bt Maize by Western Corn Rootworm. In: PLoS ONE. 6, 2011, S. e22629, doi:10.1371/journal.pone.0022629.
2. ↑ New Designer Toxins Kill Bt-Resistant Insect Pests. sciencedaily.com, 1. November 2007, (abgerufen am 27. Oktober 2011)
3. ↑ Jan-Wolfhard Kellmann: Neue Bakterien-Toxine gegen resistente Pflanzenschädlinge. Informationsdienst Wissenschaft, 19. Oktober 2011, (abgerufen am 27. Oktober 2011).

Weblinks

• Slideshow der Uni Halle zum Bt Toxin
• Bacillus thuringiensis Toxin Nomenclature

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