- Lanosterin-Demethylase
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Lanosterin-Demethylase 
Bändermodell der menschlichen CYP51A1 mit Häm (grün) und Ketoconazol ala Kalotten, nach PDB 3LD6 Masse/Länge Primärstruktur 503 Aminosäuren Kofaktor Häm Isoformen 1, 2 Bezeichner Gen-Name CYP51A1 Externe IDs OMIM: 601637 UniProt: Q16850 Enzymklassifikation EC, Kategorie 1.14.13.70 Monooxygenase Reaktionsart mehrmalige Oxidation mit Abspaltung Substrat 14-Methyl-Steroid + 3 O2 + 3 NADPH Produkte 14-Demethyl-Steroid + Formiat + 4 H2O + 3 NADP+ Vorkommen Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, manche Bakterien Das Enzym Lanosterin-Demethylase (auch: CYP51A1) katalysiert die dehydrierende Demethylierung von Lanosterin zum 4,4-Dimethyl-5α-cholesta-8,14,24-trien-3β-ol. Diese chemische Reaktion ist ein Zwischenschritt in der Cholesterinbiosynthese, die in Eukaryoten, aber auch in manchen Bakterien stattfindet. Es handelt sich um eine Monooxygenase vom Cytochrom P450-Typ, also mit Häm als Cofaktor. CYP51A1 wird vom Menschen in vielen Gewebetypen produziert.[1]
Katalysierte Reaktion
+ 3 O2 + 3 NADPH 
+ Formiat + 4 H2O + 3 NADP+In mehreren Oxidationsschritten wird die 14-Methylgruppe des Lanosterins entfernt und eine 14,15-Doppelbindung erzeugt, wobei Formiat abgespalten wird. Auch andere 14-Methyl-Steroide (Eburicol, Norlanosterin, Obtusifoliol) werden als Substrat akzeptiert.[2]
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien
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