- Glutathionsynthetase
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Glutathionsynthase —
Vorhandene Strukturdaten: 2hgs Größe 474 Aminosäuren Struktur Homodimer Kofaktor Magnesium Bezeichner Gen-Name GSS Externe IDs OMIM: 601002 UniProt: P48637 Enzymklassifikation EC, Kategorie 6.3.2.3 Ligase Reaktionsart Peptidbindung Substrat γ-Glutamylcystein, Glycin, ATP Produkte Glutathion, ADP, Phosphat Vorkommen Homologie-Familie GS Übergeordnetes Taxon Lebewesen Die Glutathionsynthase (GS) ist das Enzym des Glutathion-Stoffwechsels, das den zweiten Schritt der Glutathionsynthese katalysiert. Glutathionsynthase ist ein cytosolisches Protein in den meisten Eukaryoten und Bakterien und findet sich in Pflanzen im Cytosol und in Plastiden[1].
GS wird auch Glutathionsynthetase genannt, der systematische Name ist gamma-L-Glutamyl-L-Cystein:Glycin Ligase (ADP-bildend); Gen-Namen sind meist GSS, gshB oder GSH2.
Inhaltsverzeichnis
Biochemie
Die Glutathionsynthase katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der Aminogruppe eines γ-Glutamylcysteinmoleküls und der Carboxygruppe eines Glycinmoleküls, wobei Glutathion gebildet wird. Die Reaktion ist mit der Spaltung eines Moleküls Adenosintriphosphat (ATP) zu Adenosindiphosphat (ADP) und Phosphat gekoppelt.
Das Enzym wird durch seine Produkte inhibiert (negative Rückkopplung).
Struktur
Die Glutathionsynthase ist als Homodimer aktiv. Aufgrund von Sequenzvergleichen können zwei Typen unterschieden werden, die in Eukaryoten bzw. in Cyanobakterien, Alpha- und Gamma-Proteobakterien vorkommen [2].
In Streptokokken kommt darüber hinaus ein Gen vor, das für ein Protein codiert, welches die Aktivitäten von Glutathionsynthase und Glutamatcysteinligase vereinigt, also die gesamte Synthese von Glutathion aus den Aminosäuren katalysieren kann[3].
Quellen
- Eintrag bei BRENDA
- Noctor, G., Gomez, L., Vanacker, H., and Foyer, C.H. (2002). Interactions between biosynthesis, compartmentation and transport in the control of glutathione homeostasis and signalling. In: J Exp Bot 53, 1283-1304.
Einzelnachweise
- ↑ Wachter, A., Wolf, S., Steininger, H., Bogs, J., and Rausch, T.: Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae.. In: Plant J. Nr. 41, 2005, S. 15-30
- ↑ Copley, S.D., and Dhillon, J.K.: Lateral gene transfer and parallel evolution in the history of glutathione biosynthesis genes.. In: Genome Biol. Nr. 3, 2002, S. research0025
- ↑ Griffith, O.W., Janowiak, B.E.: Glutathione Synthesis in Streptococcus agalactiae: One protein accounts for gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione synthetase activities. In: J. Biol. Chem.. Nr. 12, 2005, S. 11829-11839
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