Photolyasen

Photolyase
Kristallstruktur
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.99.3  Oxidoreduktasen
Reaktionsart	Redoxreaktion
Substrat	CPD oder (6-4)-Photoprodukt in DNA
Produkte	native DNA

Photolyasen sind Enzyme, die an der Reparatur der DNA beteiligt sind. Sie bewerkstelligen die Auflösung von Cyclobutan-Pyrimidin-Dimeren (CPD) und (6-4)-Photoprodukten, welche bei Belichtung der DNA mit ultravioletter Strahlung entstehen.

Vorkommen

Photolyasen wurden in Prokaryoten, Eukaryoten sowie Archaeen gefunden. In höheren Säugetieren, einschließlich des Menschen, fehlen funktionsfähige Varianten dieser Proteine, wohingegen sie in Beuteltieren, beispielsweise der Haus-Spitzmausbeutelratte (Monodelphis domestica) oder dem Kaninchenkänguru Potorous didactylus, nachgewiesen werden konnten.^{[1] [2]}

Struktur

Die Photolyase von Escherichia coli hat eine molare Masse von 54 kDa. Der primäre Kofaktor in allen Photolyasen ist das redoxaktive Flavin-Adenin-Dinukleotid. Zudem verfügen sie über einen Antennenkomplex, der entweder aus dem Pterin-Kofaktor MTHF (Methylentetrahydrofolat) oder dem Desazaflavin-Kofaktor 8-HDF (8-Hydroxy-5-Desazariboflavin) besteht.

Funktion

Photolyasen binden in ihrem aktiven Zentrum je nach Photolyase-Klasse entweder an CPDs oder (6-4)-Photoprodukte in der DNA. Durch blaue bzw. ultraviolette Belichtung wird der Antennenkomplex angeregt und transferiert diese Anregung auf den reduziert vorliegenden Redox-Kofaktor (FADH^-). Von diesem springt ein Elektron auf den DNA-Schaden im aktiven Zentrum, der sich dadurch auflöst. Das Flavin wird anschließend durch einen Elektronentransfer von einem Tryptophan an der Enzymoberfläche in seinen reduzierten Zustand zurückversetzt. Im Gegensatz zu anderen Reparatur-Mechanismen findet die Korrektur ohne Schneiden der DNA statt.

Einzelnachweise

1. ↑ T. et al. Cloning of a marsupial DNA photolyase gene and the lack of related nucleotide sequences in placental mammals. Nucleic Acids Res 22, 4119-4124 (1994).
2. ↑ A. et al. A new class of DNA photolyases present in various organisms including aplacental mammals. EMBO J 13, 6143-6151 (1994)