- Proteinphosphatasen
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Phosphatasen —
Enzymklassifikationen EC, Kategorie 3.1.3.- Hydrolase Reaktionsart Hydrolyse einer Phosphorsäureesterbindung Substrat Phosphorsäuremonoester + H2O Produkte Alkohol + Phosphat EC, Kategorie 3.1.4.- Hydrolase Reaktionsart Hydrolyse von Orthophosphorsäure-Esterbindungen Substrat Orthophosphorsäureester + H2O Produkte Alkohol + Phosphorsäureester EC, Kategorie 3.1.5.- Hydrolase Reaktionsart Hydrolyse von Triphosphorsäure-Esterbindungen Substrat Triphosphorsäureester + H2O Produkte Alkohol + PPPi Phosphatasen sind eine Gruppe von Enzymen, die durch Wassereinlagerung (Hydrolyse) aus Phosphorsäureestern oder Polyphosphaten Phosphorsäure abspalten. Am häufigsten sind die nukleinsäurespaltenden Nukleasen, die DNA oder RNA depolymerisieren, d. h. in Bruchstücke zerlegen. Sie gehören in die Enzymklasse EC 3.1.-.-.
Protein-Phosphatasen
Protein-Phosphatasen entfernen die von Protein-Kinasen an Aminosäurereste (zumeist Serin, Threonin und Tyrosin) angehefteten Phosphatreste. Beides, die Phosphorylierung und Dephosphorylierung, sind wichtige Komponenten der Signalweiterleitung, z. B. im Metabolismus, wo die betroffenen Enzyme hierdurch in ihrer Aktivität moduliert werden. So sind alle am Abbau des Glykogens beteiligten Enzyme (Phosphorylase-Kinase, Glykogen-Phosphorylase) im phosphorylierten Zustand aktiv, das Syntheseenzym (Glykogen-Synthase) hingegen inaktiv. Phosphatasen verkehren diese Verhältnisse ins Gegenteil.
Serin-/Threonin-spezifische Protein-Phosphatasen
Hier gibt es vier Klassen, die über ihre Lokalisierung in der Zelle und durch spezifische Inhibitoren reguliert werden:
- PP1 (PP1G spielt eine Rolle bei der Blutzucker-Regulation)
- PP2A
- PP2B (Synonym: Calcineurin)
- PP2C
Die ersten drei Enzyme zeigen trotz unterschiedlicher Substratspezifität in der katalytischen Domäne beträchtliche Homologie.
Siehe auch
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