Thymidilat-Synthase

Thymidilat-Synthase
Thymidylat-Synthase

Thymidylat-Synthase

Bändermodell des Thymidylat-Synthase-Dimer, komplexiert mit dem Inhibitor Raltitrexed (Kalotten) nach PDB 1HVY
Vorhandene Strukturdaten: 1hvy, 1hw3, 1hw4, 1hzw, 1i00, 1ju6, 1juj, 1ypv, 2onb
Größe 313 aa; 35,7 kDa
Struktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen TYMS; TS; HsT422; MGC88736; TMS; TSase
Externe IDs OMIM188350   MGI98878
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.1.1.45  Transferase
Reaktionsart Reduktive Methylierung
Substrat dUMP + 5,10-Methylentetrahydrofolat
Produkte dTMP + Dihydrofolat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 7298 22171
Ensembl ENSG00000176890 ENSMUSG00000025747
UniProt P04818 Q544L2
Refseq (mRNA) NM_001071 NM_021288
Refseq (Protein) NP_001062 NP_067263
Genlocus Chr 18: 0.65 - 0.66 Mb Chr 5: 30.39 - 30.4 Mb
PubMed Suche [1] [2]

Thymidilat-Synthase ist ein Enzym der Biosynthese von dTMP (d für Desoxynukleotide; TMP für Thymidinmonophosphat) das Uracil in Form von Uridinmonophosphat methyliert. Die Anwesenheit ausreichender Mengen dTMP ist notwendig für die DNA-Reparatur und ihre Replikation. Das Enzym ist daher Target für Zytostatika wie Fluoruracil und Raltitrexed, die es hemmen. Resistenz gegen diese Medikamente tritt in Personen auf, die einen Überschuss des Enzyms produzieren. TYMS konkurriert mit dem Enzym MTHFR, das Homocystein zu Methionin umwandelt, um den Kofaktor Methylen-Tetrahydrofolat.[1]

Inhaltsverzeichnis

Synthese

Das für TYMS kodierende Gen ist in allen Eukaryoten zu finden. Es erstreckt sich beim Menschen in 6 Exons über 15 Kilobasen auf Chromosom 18. Das Protein ist 313 Aminosäuren lang und 35,7 kDa schwer.[2]

Katalysierte Reaktion

Die durch TYMS katalysierte Reaktion

(Siehe Bild) Die Synthese von dTMP (1b) aus dUMP (1a) wird durch die Thymidylat-Synthase (A) katalysiert. Die Methylgruppe stammt aus N5,N10-Methylentetrahydrofolat (2), das zu 7,8-Dihydrofolat (3) umgesetzt wird. Beim Rest R1- handelt es sich um 1-(2-Desoxy-β-D-ribofuranosyl)-, und -R2 ist -benzoylglutaminsäure.

Einzelnachweise

  1. OMIM-Eintrag
  2. Ensembl-Eintrag

Weblinks


Wikimedia Foundation.

Игры ⚽ Нужна курсовая?

Schlagen Sie auch in anderen Wörterbüchern nach:

  • Thymidylat-Synthase — Bändermodell des Thymidylat Synthase Dimer, komplexiert mit dem Inhibitor Ral …   Deutsch Wikipedia

  • Calciumfolinat — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen …   Deutsch Wikipedia

  • Citrovorum-Faktor — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen …   Deutsch Wikipedia

  • Leucovorin — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen Folinsäure …   Deutsch Wikipedia

  • Leukovorin — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen …   Deutsch Wikipedia

  • Levofolinsäure — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen Folinsäure …   Deutsch Wikipedia

  • Natriumfolinat — Strukturformel Allgemeines Freiname Leucovorin Andere Namen Folinsäure …   Deutsch Wikipedia

  • Pyrimidinbase — Strukturformel Allgemeines Name Pyrimidin Andere Namen 1,3 Diazin Abkürzung: Y (Pyrimidin) …   Deutsch Wikipedia

  • Thymidylatsynthase — Thymidylat Synthase Bändermodell des Thymidylat Synthase Dimer, komplexiert mit dem Inhibitor Raltitrexed (Kalotten) nach …   Deutsch Wikipedia

  • Folinsäure — Strukturformel Allgemeines Freiname Folinsäure (modifizierter Freiname) …   Deutsch Wikipedia

Share the article and excerpts

Direct link
Do a right-click on the link above
and select “Copy Link”