- Δ-Aminolävulinat-Synthase
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5-Aminolävulinatsynthase, unspezifische —
Größe 584 Aminosäuren Struktur Homodimer Kofaktor Pyridoxalphosphat Isoformen 2 Bezeichner Gen-Name ALAS1 Externe IDs OMIM: 125290 UniProt: P13196 Enzymklassifikation EC, Kategorie 2.3.1.37 Transferase Substrat Succinyl-CoA + Glycin Produkte 5-Aminolävulinat + CoA + CO2 Vorkommen Homologie-Familie ALAS Übergeordnetes Taxon Lebewesen 5-Aminolävulinatsynthase, erythroid-spezifische —
Größe 538 Aminosäuren Struktur Homodimer Kofaktor Pyridoxalphosphat Isoformen 2 Bezeichner Gen-Name ALAS2 Externe IDs OMIM: 301300 UniProt: P22557 Die δ-Aminolävulinatsynthase (δ-ALAS) ist ein mitochondriales Enzym, das sich in Hepatozyten und Erythroblasten findet. Es existieren zwei Isoenzyme, ein ubiquitär vorkommendes (Gen: ALAS1) und eines, das spezifisch für Erythroblasten (Gen: ALAS2) ist. Das Enzym katalysiert die Reaktion von Succinyl-CoA aus dem Citratzyklus mit der Aminosäure Glycin zu δ-Aminolävulinat unter Abspaltung von CO2. Diese Reaktion stellt den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Häm-Biosynthese dar. Die Reaktion ist von Pyridoxalphosphat abhängig. Gehemmt wird die δ-Aminolävulinatsynthase durch Schwermetalle wie Blei und durch Häm selbst als Endprodukt des Häm-Biosyntheseweges.
Ein Defekt des ALAS2-Gens führt zu einer (sehr seltenen) Chromosom X-gebundenen sideroblastischen Anämie. Dabei kommt es zu einer Eisenakkumulation in den Mitochondrien der Knochenmarkszellen.
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