β-Carotin-15,15′-Monooxygenase

Β-Carotin-15,15′-Monooxygenase
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Masse/Länge Primärstruktur	547 Aminosäuren
Kofaktor	Eisen
Bezeichner
Gen-Name	BCMO1
Externe IDs	OMIM: 605748 UniProt: Q9HAY6
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.99.36  Monooxygenase
Reaktionsart	Oxidierende Spaltung
Substrat	β-Carotin + O2
Produkte	Retinal
Vorkommen
Homologie-Familie	Carotinoid-Oxygenase
Übergeordnetes Taxon	Bakterien, Tiere

Beta-Carotin–15,15′-Monooxygenase (BCO) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCMO-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.

BCO gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.^[1]

Katalysierte Reaktion

Oxidativer Abbau von β-Carotin (oben) unter Einwirkung von 15,15′-Dioxygenase führt über ein Dioxetan (Mitte) zu zwei Equivalenten all-trans-Retinal (unten).^[2]

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt Q9HAY6
2. ↑ Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147−148, ISBN 978-3-906390-29-1.

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)