- Leghämoglobin
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Leghämoglobin heißen Globine, welche in den Stickstoff-fixierenden Wurzelknöllchen der Hülsenfrüchtler (Leguminosen) vorkommen. Es werden mehrere paraloge Isoformen gebildet, die zwischen 145 und 150 Aminosäuren enthalten.
Inhaltsverzeichnis
Funktion
Wird eine Wurzel von Stickstoff-fixierenden Knöllchenbakterien infiziert, wird die Pflanze dazu angeregt, Leghämoglobin zu produzieren. Wurzelteile, welche nicht von Knöllchenbakterien infiziert sind, produzieren kein Leghämoglobin. Leghämoglobin ist evolutionsbiologisch sehr nahe verwandt mit Myoglobin und Hämoglobin und weist eine sehr ähnliche Tertiärstruktur auf. Es besitzt wie andere globuläre Hämproteine die Fähigkeit, Sauerstoff reversibel zu binden. Leghämoglobin sorgt somit dafür, dass in den Wurzelknöllchen eine sehr niedrige Konzentration an freiem Sauerstoff besteht. Dies ist essentiell wichtig für eine funktionierende Symbiose mit den Knöllchenbakterien. Der Nitrogenase-Komplex der Bakterien ist höchstgradig empfindlich gegen Sauerstoff, da dieser sogar in geringen Konzentrationen den Komplex und somit die Stickstofffixierung inaktivieren kann.
Leghämoglobin hat eine ungefähr zehnmal so große Affinität zu Sauerstoff als die β-Kette des menschlichen Hämoglobins. Diese Affinität führt dazu, dass die Sauerstoffkonzentration im Gewebe und in den Bakterien niedrig genug ist, damit die Nitrogenase nicht deaktiviert wird, die Bakterien und das Pflanzengewebe aber noch genug Sauerstoff für die Zellrespiration beziehen können. Die Funktionsweise von Leghämoglobin ist somit direkt vergleichbar mit derjenigen des Hämoglobins.
Früher wurde angenommen, dass das gesamte Protein von der Pflanze synthetisiert wird. O'Brian et al konnten jedoch zeigen, dass sowohl Pflanze als auch Bakterium an der Synthese des Proteins beteiligt sind. Die Pflanze produziert das Apoprotein während das Bakterium das Häm synthetisiert.[1]. Andere Untersuchungen deuten sogar darauf hin, dass ein Teil des Globins von den Bakterien hergestellt wird.[2]
Evolutionärer Stammbaum
Analysen der Aminosäuren-Sequenz der Globine zeigt die Verwandtschaft von Leghämoglobin mit Myoglobin und Hämoglobin. Die erste Aufspaltung der Globine in die zwei Klassen Leghämoglobine und Hämoglobine fand vor etwa 800 Millionen Jahren statt.
Leghämoglobin Myoglobin Hämoglobin α Hämoglobin β Weblinks
- Bacterial expression and spectroscopic characterization of soybean leghaemoglobin a
- Chemistry of leghaemoglobin
- Leghämoglobin in der MeSH Datenbank
- Übersicht über die bereits klassifizierten Leghämoglobine bei UNIPROT
Einzelnachweise
- ↑ O'Brian MR, Kirshbom PM, Maier RJ, et al: Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules. In: PNAS. 84, Nr. 23, 1987, S. 8390-3. doi:;.
- ↑ Santana MA, Pihakaski-Maunsbach K, Sandal N,: Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules. In: Plant Physiol. 116, Nr. 4, 1989, S. 1259-69. doi:;.
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemistry. 6th Edition Freeman, New York 2007. ISBN 0-7167-8724-5
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