Stefan Jentsch

Stefan Jentsch

Stefan Jentsch (* 29. Mai 1955 in Berlin) ist ein deutscher Zellbiologe. Er ist Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried.

Inhaltsverzeichnis

Leben

Jentsch studierte Biologie an der FU Berlin, wo er auch 1979 sein Diplom ablegte und 1983 promovierte. Für seine Promotion hatte er am Max-Planck-Institut für molekulare Genetik in Berlin geforscht.

Nach der Promotion ging er als Postdoktorand an das Massachusetts Institute of Technology in das Labor von Alexander Varshavsky. Ab 1988 war er Leiter einer Selbständigen Nachwuchsgruppe am Friedrich-Miescher-Laboratorium der Max-Planck-Gesellschaft in Tübingen, 1993 wurde er auf eine Professur für Zellbiologie am Zentrum für Molekularbiologie (ZMBH) der Universität Heidelberg berufen. 1998 nahm er einen Ruf als Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried an. Stefan Jentsch ist der Bruder des Molekularmediziners Thomas Jentsch. Seit 1998 ist Stefan Jentsch Mitglied der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina.

Werk

Stefan Jentsch forscht vor allem über die Funktion des Ubiquitin-Systems und Ubiquitin-ähnlicher Systeme. Insbesondere studiert er deren Rolle beim Protein-Abbau und der DNA-Reparatur. Die Modifikation von Proteinen mit dem kleinen Protein Ubiquitin war ursprünglich beschrieben worden als eine Markierung für deren Abbau. Stefan Jentsch konnte jedoch zeigen, dass Ubiquitin auch für die Genomstabilität und der DNA-Reparatur eine entscheidende Rolle spielt. Seine Forschung ist medizinisch besonders relevant, da beschädigte DNA verschiedene Krankheiten wie zum Beispiel Krebs auslösen kann.

Preise und Auszeichnungen

Publikationen (Auswahl)

  • Karras, G.I. and Jentsch, S. (2010). The RAD6 DNA damage tolerance pathway operates uncoupled from the replication fork and is functional beyond S-phase. Cell 141, 255-267.
  • Pohl, C. and Jentsch, S. (2009). Midbody ring disposal by autophagy is a post-abscission event of cytokinesis. Nat. Cell Biol. 11, 65-70.
  • Pohl, C. and Jentsch, S. (2008). Final stages of cytokinesis and midbody ring formation are controlled by BRUCE. Cell 132, 832-845.
  • Richly, H., Rape, M., Braun, S., Rumpf, S., Hoege, C., and Jentsch, S. (2005). A series of ubiquitin-binding factors connects CDC48/p97 to substrate multi-ubiquitylation and proteasomal targeting. Cell 120, 73-84.
  • Pfander, B., Moldovan, G.-L., Sacher, M., Hoege, C., and Jentsch, S. (2005). SUMO-modified PCNA recruits Srs2 to prevent recombination during S-phase. Nature 436, 428-433.
  • Hoege, C., Pfander, B., Moldovan, G.-L., Pyrowolakis, G., and Jentsch, S. (2002). RAD6-dependent DNA repair is linked to modification of PCNA by ubiquitin and SUMO. Nature 419, 135-141.
  • Rape, M., Hoppe, T., Gorr, I., Kalocay, M., Richly, H., and Jentsch, S. (2001). Mobilization of processed, membrane-tethered SPT23 transcription factor by CDC48UFD1/NPL4, a ubiquitin-selective chaperone. Cell 107, 667-677.
  • Hoppe, T., Matuschewski, K., Rape, M., Schlenker, S., Ulrich, H.D., and Jentsch, S. (2000). Activation of a membrane-bound transcription factor by regulated ubiquitin/proteasome-dependent processing. Cell 102, 557-586.
  • Koegl, M., Hoppe, T., Schlenker, S, Ulrich, H. D., Mayer, T. U., and Jentsch, S. (1999). A novel ubiquitination factor, E4, is involved in multiubiquitin chain assembly. Cell 96, 635-644.
  • Liakopoulos, D., Doenges, G., Matuschewski, K., and Jentsch, S. (1998). A novel protein modification pathway related to the ubiquitin system. EMBO J. 17, 2208-2214.
  • Sommer, T. and Jentsch, S. (1993). A protein translocation defect linked to ubiquitin-conjugation at the endoplasmic reticulum. Nature 365, 176-179.
  • Seufert, W. and Jentsch, S. (1990). Ubiquitin-conjugating enzymes UBC4 and UBC5 mediate selective degradation of short-lived and abnormal proteins. EMBO J. 9, 543-550.
  • Jentsch, S., McGrath, J. P., and Varshavsky, A. (1987). The yeast DNA repair gene RAD6 encodes a ubiquitin-conjugating enzyme. Nature 329, 131-134.

Literatur

  • Max-Planck-Gesellschaft (Hg.): Handbuch der Wissenschaftlichen Mitglieder der Max-Planck-Gesellschaft. München, 2006

Weblinks


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