2-Aminopropansäure

Strukturformel
L-Alanin (links) bzw. D-Alanin (rechts)
Allgemeines
Name	Alanin
Andere Namen	L-(+)-Alanin α-Alanin L-α-Aminopropionsäure (S)-Alanin (S)-2-Aminopropansäure D-(−)-Alanin Abkürzungen: Ala (Dreibuchstabencode) A (Einbuchstabencode)
Summenformel	C3H7NO2
CAS-Nummer	56-41-7 (L-Enantiomer) 338-69-2 (D-Enantiomer)
PubChem	5950
ATC-Code	V06[1]
DrugBank	NUTR00013
Kurzbeschreibung	farbloser, kristalliner Feststoff
Eigenschaften
Molare Masse	89,10 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,424 g·cm−3 [1]
Schmelzpunkt	295–297 °C (Zersetzung) [1]
pKs-Wert	2,35 (Carboxylgruppe) 9,87 (Aminogruppe)[2]
Löslichkeit	gut löslich in Wasser (166,5 g·kg−1 bei 25 °C; 217,9 g·kg−1 bei 50°C; 285,1 g·kg−1 bei 75°C; 373,0 g·kg−1 bei 100°C) [3] schlecht löslich in Alkohol unlöslich in Diethylether, Aceton
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Alanin, abgekürzt Ala oder A, ist eine α-Aminosäure, die in Form des α-Alanins chiral ist, also in zwei spiegelbildlichen Formen auftritt, wobei das L-Alanin eine proteinogene Aminosäure ist, die nach IUPAC auch als (S)-2-Aminopropansäure oder als (S)-2-Alanin bezeichnet wird. Das D-Alanin [Synonym: (R)-Alanin] findet man als Baustein des Mureins, der Grundsubstanz von Bakterienzellwänden. Daneben gibt es noch das nichtproteinogene β-Alanin.

Synthese

Die industrielle Herstellung ^[4] von L-Alanin erfolgt ausgehend von der L-Asparaginsäure durch Abspaltung der β-Carboxylgruppe in einem biotechnologischen Verfahren. Durch Strecker-Synthese gewonnenes racemisches Alanin kann an der Aminogruppe acetyliert werden und wird dann einer Racematspaltung ^[5] unterworfen. Dabei wird unter Verwendung von L-Aminoacylase ^[6] enantioselktiv die Acetylgruppe von L-N-Acetylalanin abgespalten und es entsteht L-Alanin, während D-N-Acetylalanin nicht hydrolysiert wird. Die Trennung von L-Alanin und D-N-Acetylalanin ist einfach. Benötigt man D-Alanin, so wird D-N-Acetylalanin unter sauren Bedingungen hydrolysiert, d. h. die Acetylgruppe wird abgespalten. Wenn es keinen Bedarf für D-Alanin besteht, wird das bei der kinetischen Racematspaltung anfallende D-N-Acetylalanin durch Einwirkung von Essigsäureanhydrid racemisiert und recycliert.

Im Stoffwechsel wird L-Alanin durch Transaminierung aus dem Endprodukt der Glykolyse, dem Pyruvat, synthetisiert. Bakterien erhalten benötigtes D-Alanin aus L-Alanin mittels des Enzyms Alaninracemase (EC 5.1.1.1).^[7]

Eigenschaften

Alanin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxylgruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Alanin (links) bzw. D-Alanin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Alanin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

Physiologische Funktionen

In Umkehrung dieser Synthese-Reaktion kann es enzymatisch auch wieder zu Pyruvat abgebaut werden (Transdesaminierung). So kann das Kohlenstoffgrundgerüst über Pyruvat wieder zum Aufbau von Glukose (Glukoneogenese) verwendet oder über den Zitronensäurezyklus vollständig zur Energiegewinnung abgebaut werden. Die oxidative Desaminierung des L-Alanins zu Pyruvat und Ammoniak, katalysiert durch das Enzym Alanin-Dehydrogenase, stellt eine weitere Abbaumöglichkeit dar; sie macht beispielhaft deutlich, wie ein Teil des Aminosäurestoffwechsels mit dem Kohlenhydratstoffwechsel verknüpft ist.

Beim physiologischen pH-Wert von 7,4 liegt die Carboxylgruppe deprotoniert und die Aminogruppe protoniert als –NH₃⁺ vor.

Alanin tritt – neben anderen Aminosäuren wie z. B. Leucin und Glutaminsäure – in α-Helices von Proteinen bevorzugt auf. Diese Aminosäuren begünstigen die Bildung dieses Sekundärstrukturelements und werden deshalb auch als Helixbildner bezeichnet.^[8]

Edukt in chemischen Synthesen

Die beiden Enantiomeren des Alanins werden, mit einer Schutzgruppe versehen, häufig für die Synthese von Peptiden und Proteinen eingesetzt^[9][10]. Weiterhin werden L- oder D-Alanin auch in der stereoselektiven Synthese als Edukt eingesetzt^[11][12][13].

Siehe auch

• Dehydroalanin
• Enantiomer
• Fischer-Nomenklatur

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c} Eintrag zu Alanin in der GESTIS-Stoffdatenbank des BGIA, abgerufen am 21. November 2007 (JavaScript erforderlich)
2. ↑ Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, dort Seite 822.
3. ↑ CRC Handbook of Chemistry and Physics, 1. Student Edition, Herausgeber: Robert C. Weast, S. C-706, CRC Press, Boca Raton, Florida, 1988, ISBN 0-8493-0740-6.
4. ↑ Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, Angewandte Chemie 90 (1987) 187–194; Angewandte Chemie International Edition in English, 17 (1978), 176–183.
5. ↑ Hans-Ulrich Blaser, Elke Schmidt: Asymmetric Catalysis on Industrial Scale, 1. Auflage, 2003, ISBN 3-527-30631-5, dort Aufsatz von Harald Gröger und Karlheinz Drauz auf den Seiten 131–145.
6. ↑ W. Hartmeier: Immobilisierte Biokatalysatoren — auf dem Weg zur zweiten Generation, Naturwissenschaften 72 (1985) 310–314 und dort zitierte Literatur.
7. ↑ Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
8. ↑ Berg, Tymozcko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, Berlin 2003, ISBN 978-3-827-41303-1.
9. ↑ Jesse Philip Greenstein, Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids. Band 1 bis 3, John Wiley & Sons, 1962, ISBN 0-471-32637-2
10. ↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.
11. ↑ Karlheinz Drauz, Axel Kleemann, Jürgen Martens: Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren. In: Angewandte Chemie. 94, Nr. 8, 1982, S. 590-613 (doi:10.1002/ange.19820940804). 
12. ↑ J. Martens: Asymmetric syntheses with amino acids. In: Topics in current chemistry. 125, Springer, Berlin 1984, ISBN 978-3-540-13569-2, S. 165-246 (doi:10.1007/3-540-13569-3_5). 
13. ↑ Gary M. Coppola, Garry M. Coppola: Asymmetric Synthesis: Construction of Chiral Molecules Using Amino Acids. 2. Auflage. John Wiley & Sons, 1987, ISBN 0471828742. 

Weblinks

Sicherheitsdatenblätter

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• Carl+Roth.
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