- Metalloenzyme
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Metalloenzym ist der Name für Enzyme, die Metallionen enthalten. Metalle können zur Stabilisierung der Enzymstruktur dienen aber auch als aktives Zentrum bei einer katalytischen Reaktion. Man kann einige Gruppen von Metalle zusammenfassen, bei denen die Anwesenheit auf eine bestimmte Funktion schließen lässt. Das bedeutet also, dass Metalloenzyme Homologe in anderen Spezies mit verändertem oder im Extremfall auch fehlendem Metallion eine analoge Funktion ausüben. Grund ist häufig die unterschiedliche Verfügbarkeit der jeweiligen Metalle im Lebensraum der Organismen oder eine unterschiedliche evolutionäre Entwicklung, die zu ähnlichen Funktionen geführt hat. Ein extremes Beispiel ist das Bakterium Borrelia burgdorferi, das völlig ohne Eisen auskommt und stattdessen Mangan als Kofaktor im Stoffwechsel verwendet, beides Metalle, die eine sehr ähnliche chemische und strukturelle Chemie besitzen.[1]. Ein weiteres Beispiel ist der Ersatz von Eisen-Proteinen durch Kupfer-Proteinen bei der Sauerstoffaktivierung. Die Anwesenheit eines Zink-Kations deutet häufig auf dessen Funktion als Lewis-Säure hin, z.B. in Peptidasen oder im sog. "Zink-Finger". Die Tatsache der Anwesenheit des Metallions ist daher für die Enzymfunktion oft entscheidend.
Weitere Beispiele:
- Urease enthält Nickel,
- Glutamatcysteinligase kann Mangan, Magnesium oder Kupfer enthalten,
- Acireducton-Synthase in Klebsiella pneumoniae: mit Eisen oder Magnesium ist das Reaktionsprodukt 4-Methylthio-2-ketobutyrat; mit Nickel ist es 3-(Methylthio)propionat[2]
- Phenylalaninhydroxylase enthält Eisen,
- Leucylaminopeptidase kann Zink, Kobalt, Magnesium oder Mangan enthalten
- Lipoxygenase enthält ebenfalls Eisen,
- Superoxiddismutase enthält Mangan,
- die Xanthinoxidase enthält Molybdän und Eisen,
- die Cytochrom-c-Oxidase enthält Kupfer und Eisen.
Erdalkalimetalle wie Calcium und Magnesium, teilweise aber auch Zink, sind oft für die Struktur und die Faltung von Proteinen verantwortlich, ohne katalytisch zu wirken. Diese Proteine heißen Metalloproteine.
Einzelnachweise
- ↑ Posey JE, Gherardini FC: Lack of a role for iron in the Lyme disease pathogen. In: Science. 288, Nr. 5471, Juni 2000, S. 1651–3. PMID 10834845.
- ↑ PMID 16989860
3. W. Kaim, B. Schwederski, Bioanorganische Chemie, Teubner Studienbücher Chemie, 2004.
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