Opsin

Opsin bezeichnet den Proteinanteil eines Sehpigments, das insgesamt aus dem Protein sowie einem Chromophor besteht. Im englischen Sprachraum wird oft das gesamte Sehpigment als Opsin bezeichnet.

Opsine gehören zur Superfamilie der heptahelicalen Transmembranproteine bzw. G-Protein gekoppelten Rezeptoren. Der Chromphor ist ein Terpenoid, meist 11-cis-Retinal oder 11-cis-Dehydroretinal. Es gibt zwei verschiedene Gruppen von Opsinen, die Skotopsine oder Stäbchen-Opsine, die in den Stäbchen - für das Sehen in Dämmerung und Dunkelheit - vorkommen sowie die Photopsine oder Zapfen-Opsine der Zapfen, welche ein Farbsehen ermöglichen. 11-cis-Retinal zusammen mit dem Stäbchen-Opsin bildet das lichtempfindliche Pigment-Molekül Rhodopsin, welches den Prozess der visuellen Signaltransduktion in den Stäbchen-Sehzellen auslöst.

Geschichte

Früher wurden die Namen der unterschiedlichen Sehpigmente häufig aus einem die Farbe charakterisierenden Präfix, gefolgt vom Wort -opsin gebildet, so war Cyanopsin das blaue Sehpigment und Chloropsin das gelb-grüne Sehpigment. Nachdem erkannt worden war, dass die Farbabsorption des Sehpigments nur wenig vom Chromophor, umso mehr von der räumlichen Anordnung des Opsinproteins abhängt, wurden diese Bezeichnungen geändert und beschreiben jetzt den Einsatzort oder die Sensitivität des Pigments und bezeichnen gleichzeitig das gesamte Sehpigment als Opsin, nicht nur den Proteinteil. Ein Beispiele ist das rot-sensitive-Opsin oder LW-Opsin (langwelliges Opsin bzw. long wavelength opsin). Lediglich das Sehpigment der Stäbchen behielt seinen Trivialnamen Rhodopsin (Sehpurpur).

Lokalisierung

Opsin wird bei Wirbeltieren im Wesentlichen in der Verbindung mit Retinal im Außensegment der Photorezeptoren eingelagert. Bei den Stäbchen sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab. In den Zapfen befindet sich das dem Rhodopsin entsprechende Iodopsin in Membraneinfaltungen. Bei Insekten und anderen Tieren mit Photorezeptoren des Rhabdomer-Typs wird das Protein in die Membran des Mikrovillisaums der Sehzellen eingebaut.

Nomenklatur

Die bekanntesten Pigment-Moleküle, welche in tierischer Retina gefunden werden, heißen wie das Protein mit jeweils einem Vorsatz zur Kennzeichnung der Eigenfarbe oder Komplementärfarbe des Pigments. Dieser heuristische, dabei aber inkonsistente Ansatz zur Benennung wird den später errungenen Forschungsergebnissen zwar nicht gerecht, wird aber bis in aktuelle Darstellungen hinein weiter gepflegt. Daraus ergeben sich viele Missverständnisse, die vor allem in Sekundärliteratur und Fach übergreifender Lehre zu Tage treten.

Opsin in der Adaption überwiegend humanmedizinischer Quellen ^[1][2][3]

• Rhodopsin (human, Stäbchen) ist nach seiner Eigenfarbe Purpur bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 500nm Grün.
• Porphyropsin (human, Zapfen) ist nach seiner Eigenfarbe Purpur bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 535nm Grün.
• Iodopsin (human, Zapfen) ist nach seiner Eigenfarbe Violett bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 565nm Gelb.
• Cyanopsin (human, Zapfen) ist nach seinem Absorptionsmaximum bei etwa 420nm Türkis bezeichnet und sieht daher selbst rot aus.

Opsin in der allgemeinen Biosensorik

• Rhodopsin als Sehpigment der Tiere (mit und ohne Wirbelsäule) absorbiert abhängig von der Spezies maximal zwischen 492nm und 502nm. ^[4]
• Iodopsin als Sehpigment der Farbsensoren tierischer Polychromaten basiert wie Rhodopsin auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von Spezies und Typ des Zapfens maximal bei etwa 350nm (UV), etwa 420nm (S), ca. 535nm (M), ca. 565nm (L) oder ca. 640nm (XL). ^[4]
• Porphyropsin als Sehpigment der Süßwasserfische enthält Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie das Rhodopsin. Sein Absorptionsmaximum liegt bei 522nm. ^[4]
• Cyanopsin als Sehpigment der Farbsensoren von Süßwasserfischen enthält analog zu Porphyropsin Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie Iodopsin. Es absorbiert bei Wellenlängen maximal, die denen des Iodopsins ähnlich sind. ^[4]
• Skotopsin Opsin der Stäbchen, das mit Retinal 1 zusammen Rhodopsin bildet^[5]
• Photopsin Opsin der Zapfen, das mit Retinal 1 zusammen Iodopsin bildet^[5]

Probleme der Verwendung des unscharfen Begriffs Opsin

Die Namensgebung darf nicht in aller Strenge so aufgefasst werden, wie es von kleineren Molekülen her aus der Chemie gewohnt ist. Opsine stellen Kopien von Stücken der DNA eines Lebewesens dar. Bei unterschiedlichen Tieren und sogar bei verschiedenen Individuen derselben Art können sich jeweils zumindest einige wenige Nukleinbasen der entsprechenden Opsine unterscheiden. Kleine Variationen im Aufbau des Proteins ergeben unterschiedliche Absorptionsspektren der jeweils verglichenen, individuellen Pigment-Varianten. Das Absorptionsmaximum kann einem "bestimmten" Opsin somit nur bei gleichzeitiger Angabe wenigstens des gebundenen Retinals und der zoologischen Herkunft zugeordnet werden. Auch dann ist dieser Wert nur als Standardwert der Vertreter dieser angegebenen Spezies zu verstehen. Unterschiedliche Autoren verwenden in ihren Veröffentlichungen diese Begriffe durchaus nicht einheitlich. Iodopsin wird als Überbegriff für die verschiedenen Pigmente der Zapfen verwendet, obwohl es auch ein ganz Spezielles dieser Pigmente bezeichnet^[6]. Als Rhodopsin wird zumeist der Sehpurpur der Stäbchen bezeichnet, obwohl in der Fachliteratur bisweilen auch die Signaltransduktion der Zapfen dem Rhodopsin zugeschrieben wird. Porphyropsin wird meist als Sehpurpur der Süßwasserfische dem Rhodopsin der zu Land Lebenden gegenüber gestellt, obwohl auch ein Pigment der Zapfen der Altweltaffen so bezeichnet wird. Das Porphyropsin der Stäbchen der Süßwasserfische besitzt Retinal 2 als Chromophor, das Porphyropsin der Altweltaffen dagegen ist eine Variante des Iodopsins, also aus Retinal 1 plus Zapfen-Opsin aufgebaut.

Konventionen zur Vermeidung von begrifflichen Inkohärenzen

Der Begriff Opsin beschreibt in Singular und Plural jeweils den notwendigen aber nicht hinreichenden Protein-Bestandteil eines Sehpigments.

Klassifizierung der Opsine nach dem Zelltyp, in dem sie auftreten

Skotopsin

Das Opsin solcher Sehpigmente, die keine Farbempfindungen in der Verarbeitungskaskade hervorrufen, heißt Skotopsin. Es kommt in den Stäbchen vor.

Photopsin

Das Opsin eines Sehpigments, dessen Reaktion zu einer Farbempfindung führt, heißt Photopsin. Es kommt in den Zapfen vor.

Klassifizierung der Photopsine in Spektralklassen

Photopsine werden nach dem Absorptionsmaximum des jeweils von ihnen mit dem Chromophor zusammen gebildeten Sehpigments grob in derzeit 5 Spektralklassen eingeteilt.

XL-Opsin

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Infrarot ausbildet.

L-Opsin

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im langwelligen VIS bildet.

M-Opsin

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im mittleren Frequenzbereich des VIS bildet.

S-Opsin

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im kurzwelligen VIS bildet.

UV-Opsin

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Ultraviolett ausbildet.

Ausnahme von der strengen Konvention

Die beiden bisher besonders gründlich erforschten Klassen von Sehpigmenten unterscheiden sich wesentlich im Chromophor und heißen für Retinal 1 Typen Rhodopsin bzw. für Retinal 2 Typen Porphyropsin. Diese Benennung von Sehpigmenten mit Begriffen, die auf -opsin enden, geht auf die elementaren Arbeiten von George Wald zurück. Sie ist zu stark in der Fachliteratur verankert, als dass sie vermieden werden könnte.

Varianten (Tabelle)

Retinal	Opsin-Typ	Pigment	Absorptionswellenlänge λMax in nm (etwa)	Beispiele für das Vorkommen
11-cis-Retinal	Skotopsin	Rhodopsin	500	Mensch, Wirbeltiere, Gliederfüßer, Weichtiere
11-cis-Retinal	UV-Photopsin	UV-Iodopsin	340	Honigbiene
11-cis-Retinal	S-Photopsin	S-Iodopsin	430	Affen
11-cis-Retinal	M-Photopsin	M-Iodopsin	535
11-cis-Retinal	L-Photopsin	L-Iodopsin	565	Altweltaffen
11-cis-Retinal	XL-Photopsin	XL-Iodopsin	620	Vögel
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	Skotopsin	Porphyropsin	520	Süßwasserfische, Amphibien
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	UV-Photopsin	UV-Cyanopsin	360
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	S-Photopsin	S-Cyanopsin	420
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	M-Photopsin	M-Cyanopsin	530
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	L-Photopsin	L-Cyanopsin	580
3,4-Dehydro-11-cis-Retinal	XL-Photopsin	XL-Cyanopsin	620
9-cis-Retinal	Skotopsin	Iso-Rhodopsin	485
9-cis-Retinal	Photopsin	Iso-Iodopsin	515
3,4-Dehydro-9-cis-retinal	Skotopsin	Iso-Porphyropsin	510
3,4-Dehydro-9-cis-retinal	Photopsin	Iso-Cyanopsin	575
13-cis-Retinal	Bakterien-Opsin	Bakteriorhodopsin, „Halorhodopsin“	560	Halobakterien (lichtgetriebene Protonenpumpe, siehe (Chemiosmotische Kopplung)
		Melanopsin	485	Mensch, retinale Ganglienzellen

Defekte

Defekte in den Opsin-Genen der Zapfen können zur Farbenblindheit führen, Defekte im Opsin-Gen der Stäbchen können zu einer Retinitis pigmentosa führen.

Siehe auch

• Farbwahrnehmung

Referenzen

1. ↑ [1] (UNI Augsburg)
2. ↑ [2] (TU Braunschweig)
3. ↑ [3] (UNI Frankfurt)
4. ↑ ^{a b c d} George Wald, The molecular basis of visual excitation, Nobel lecture, December 12, 1967 [4]
5. ↑ ^{a b} Iodopsin, George Wald, Paul K. Brown, and Patricia H. Smith in The Journal of General Physiology, Vol 38, 623-681, 1955[5]
6. ↑ Lexikon der Medizin bei imedo.de[6]