Rhodopsin

Rhodopsin
Dreidimensionales Strukturmodell des Backbones von Rhodopsin. In der Mitte (hellgrau) ist das für die Signalkaskade wichtige 11-cis-Retinal zu sehen. Nach PDB 1L9H.
Masse/Länge Primärstruktur	348 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	multipass Membranprotein
Bezeichner
Gen-Name	RHO
Externe IDs	OMIM: 180380 UniProt: P08100
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Zweiseitentiere[1] (Opsine)

Rhodopsin, wegen seiner roten Farbe auch Sehpurpur genannt, ist eines der Sehpigmente in der Netzhaut (Retina) der Augen von Wirbeltieren (Vertebraten) und in den Photorezeptoren von Wirbellosen (Evertebraten). Im menschlichen Auge ist das Rhodopsin in den Stäbchen der Netzhaut für das Hell-Dunkel-Sehen verantwortlich. Mutationen im Opsin-Gen können zu einer Retinitis pigmentosa und erblicher Nachtblindheit führen.

Daneben gibt es aber auch verschiedene andere Photorezeptoren, die sich in ihrer Empfindlichkeit für Licht bestimmter Wellenlängen voneinander unterscheiden. So beruht das Farbensehen mit Hilfe der Zapfen auf drei verschiedenen Ausprägungen des Iodopsins, die sich nur geringfügig in ihren Aminosäuresequenzen unterscheiden.

Fachspezifische Details

Rhodopsin ist ein Proteid, das aus Stäbchen-Opsin (Skotopsin) und dem ungesättigten Aldehyd 11-cis-Retinal zusammengesetzt ist. Das 11-cis-Retinal (Aldehyd des Retinols) ist an die ε-Aminogruppe der Lysin-Einheit K256 des Proteins als Imin (Schiffsche Base) kovalent gebunden. Sein Absorptionsmaximum im sichtbaren Bereich liegt bei λ = 500 nm.^[2] Am Beginn des Sehprozesses führt der Einfall von Licht zu einer Isomerisierung des Retinals (11-cis-Retinal → all-trans-Retinal). Hierfür wird nur ein Photon ausreichender Energie benötigt. Dadurch kommt es zu einer Konformationsänderung im Opsin, was über die Aktivierung des G-Proteins Transducin zur Auslösung der visuellen Signaltransduktion führt.

Es ist der bekannteste und bestuntersuchte Vertreter einer Proteinfamilie von G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR). Das Charakteristische an dieser Familie sind sieben Transmembrandomänen und ein Rezeptor, der durch Anlagerung eines Liganden das G-Protein aktiviert (indem GTP an G-Protein angelagert wird und das in inaktivem Zustand dort befindliche GDP ersetzt). Bovines Rhodopsin war der erste GPCR, von dem eine durch Röntgenstrukturanalyse gewonnene Kristallstruktur vorlag. Er dient daher als Vorlage für Modelle anderer GPCRs, auch wenn die Übereinstimmung in der Primärstruktur teilweise sehr gering ist. Seit dem 21. Oktober 2007 ist aber auch eine Kristallstruktur des menschlichen β₂-Adrenozeptors publiziert. Im Juni 2008 folgten Strukturen des β₁-Adrenozeptors vom Truthuhn (Meleagris gallopavo) und des Rhodopsins des Japanischen Fliegenden Kalmars (Todarodes pacificus).

Medizinischer Bezug

Ein Mangel an Vitamin A als Quelle des Retinals führt zu Nachtblindheit, Trockenheit des Auges (Xerophthalmie) sowie einer Hornhautentzündung (Keratitis) des Auges. Bei Kindern kann Vitamin-A-Mangel zur Erblindung führen. Dies tritt wegen der auf Reis basierenden Ernährung besonders häufig in Ländern der Dritten Welt auf. Der Tagesbedarf eines Erwachsenen an Vitamin A beträgt 1,6 mg.

Verwandte Themen

Ein ähnliches Molekül, das Bakteriorhodopsin, findet sich in Halobakterien. Es enthält ebenfalls Retinal und ist ebenfalls aus sieben Transmembran-Domänen aufgebaut. Jedoch ist es nicht an ein G-Protein gekoppelt. Es handelt sich um eine lichtgetriebene Protonenpumpe.

In höheren grünen Pflanzen fungiert hingegen Phytochrom als Lichtrezeptor, das ebenso wie Rhodopsin in verschiedenen Zuständen vorkommen kann und der Pflanze damit Auskunft über die gerade vorhandenen Lichtbedingungen gibt.

Praktische Bedeutung

Rhodopsin ist entscheidend für die Sehfähigkeit und Empfindlichkeit des Auges. Fällt Licht auf die Netzhaut, zerfällt das Rhodopsin binnen weniger Millisekunden, und die Empfindlichkeit der Stäbchen wird stark verringert. In der Dunkelheit wird das Rhodopsin regeneriert, was bis zu 15 Minuten dauern kann; das Auge erreicht dann erneut seine maximale Empfindlichkeit.

Wird in der Dunkelheit eine starke Lichtquelle eingeschaltet, zerfällt das Rhodopsin, und das Auge kann die geringen Lichtreize außerhalb der Lichtquelle schlecht wahrnehmen. Wer im Dunkeln helles Licht einschaltet, sieht deshalb zunächst relativ schlecht.

Rhodopsin absorbiert rotes Licht kaum, zerfällt also bei gleich intensivem rotem Licht sehr viel langsamer als bei anderen Farben. Rotes Licht beeinträchtigt daher die Lichtempfindlichkeit der Augen nicht so stark wie andere Farben. Selbst eine Blendung mit rotem Licht wirkt nicht so lange nach.

Daher ist in Dämmerung und Dunkelheit rotes Licht zu bevorzugen, wenn auch das farbige Sehen dadurch unmöglich oder zumindest stark eingeschränkt wird.

Aus gleichem Grund sind viele Kartenleselampen z.B. in Flugzeugcockpits, rot, damit auch bei Nachtflügen die Karten gut lesbar bleiben, ohne dass gleichzeitig die Orientierung nach außen beeinträchtigt wird. Gleiches gilt für Leuchtanzeigen in Flugzeugen, KFZ etc. sowie für moderne Stirnlampen, die außer weißem Licht inzwischen meist auch die Benutzung mit rotem Licht erlauben.

Siehe auch

• Channelrhodopsin

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

 Commons: Rhodopsin – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

Einzelnachweise

1. ↑ Suchergebnis UniProt Opsins by Taxonomy
2. ↑ Bowmaker & Mollon (1983): Human rods and cones, Wertetabelle bei 500 nm Colour and Vision Research Labs