Speichel-Amylase

Speichel-Amylase
Bändermodell nach PDB 1SMD
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	496 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Kofaktor	Calcium, Chlorid
Bezeichner
Gen-Name(n)	AMY1A, AMY1B, AMY1C
Externe IDs	OMIM: 104700 UniProt: P04745 CAS-Nummer: 9000-90-2
Arzneistoffangaben
ATC-Code	A09AA01
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.1  Glykosidase
Reaktionsart	Hydrolyse von 1,4-α-D-Glykosidbindungen
Substrat	Stärke, Glycogen und ähnliche Oligo- oder Polysaccharide
Produkte	Maltose, Maltotriose
Vorkommen
Homologie-Familie	alpha-Amylase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Speichel-Amylase (auch α-Amylase 1, Ptyalin) heißen drei Enzym-Isoformen, die vom Menschen im Speichel produziert werden. Es handelt sich um dasjenige Enzym in allen Lebewesen, das Speicher-Kohlenhydrate wie Stärke und Glykogen über die Trennung von 1,4-α-D-Glykosidbindungen in seine Bestandteile zu spalten vermag. Bei vielen Wirbeltieren, so auch beim Menschen beginnt mit der Produktion des Enzyms im Speichel die Kohlenhydratverdauung.^[1]

Zwei weitere Isoformen werden von der Pankreas produziert, diese heißen Pankreas-Amylase.

Die für die Codierung der Isoformen zuständigen Gene haben die Namen AMY1A, AMY1B und AMY1C. Sie unterscheiden sich nur geringfügig voneinander. Nach neusten Untersuchungen haben sich die Isoformen durch Kopie gebildet, und das erst vor kurzem. Es ist das erste Beispiel für genetische Anpassung an veränderte Lebens- und Ernährungsgewohnheiten beim Menschen.^[2]

Katalysierte Reaktion

(n groß) + H₂O ⇒
⇒ (n klein) +
+ (n klein) + …

Poly-D-Glucose wird zerkleinert bis nur noch Maltose und Maltotriose vorhanden ist. Das Enzym ist außerdem in der Lage, mit 1-6-verzweigten Zuckerketten (Amylopectin) umzugehen; die zusätzlichen Endprodukte sind Limit-Dextrine.^[3][4]

Wechselwirkungen

Das im Mund gebildete Ptyalin dient zur Zerlegung der Stärke. Dieser Aufspaltungsvorgang kann durch bestimmte Lebensmittel, etwa durch Früchte, die Fruchtsäuren enthalten, stark behindert werden. Als Folge dieser unzureichenden Zerlegung der Stärke durch Inaktivierung des Ptyalins kann es zu Gärvorgängen der Stärke im Gastrointestinaltrakt und daraus resultierenden Beschwerden wie Blähungen (Flatulenz) kommen.

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt P04745
2. ↑ Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, et al: Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation. In: Nat. Genet.. 39, Nr. 10, Oktober 2007, S. 1256–60. doi:10.1038/ng2123. PMID 17828263. Volltext bei PMC: 2377015.
3. ↑ *D'Eustachio/Nichols/reactome.org: Digestion of linear starch (amylose) by extracellular amylase
4. ↑ *D'Eustachio/Nichols/reactome.org: Digestion of branched starch (amylopectin) by extracellular amylase

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau – Lern- und Lehrmaterialien

• Gegenüberstellung der Aminosäuresequenzen aller fünf Isoformen