Thioredoxin

Humanes Thioredoxin
Bändermodell (rechts), Oberflächenmodell (links) des Thioredoxin-Dimers (reduzierte Form) nach PDB 1AIU. Katalytische Aminosäuren 35-37 als Kalotten dargestellt.
Masse/Länge Primärstruktur	104 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen	TXN; TRDX; TRX
Externe IDs	OMIM: 187700 UniProt: P10599
Vorkommen
Homologie-Familie	Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Thioredoxine heißen kleine Proteine mit etwa 100 Aminosäuren und einer Disulfidbrücke als aktivem Zentrum, die als elektronenübertragende Kofaktoren in praktisch allen Organismen große Bedeutung haben. In der reduzierten Form agieren Thioredoxine enzymatisch als Oxidoreduktase. Beim Menschen sind zwei Thioredoxine bekannt, je nach Lokalisierung im Zytoplasma oder den Mitochondrien. Aus Studien an der Ratte gibt es Hinweise auf eine Rolle als Antioxidans und Regulator biomechanischer Signaltransduktion. Nicht zu verwechseln ist Thioredoxin mit der Familie von Proteinen, die eine Thioredoxin-Domäne enthalten.^[1][2]

In Pflanzen sind Thioredoxine maßgeblich an der Regulation des primären Kohlenstoffwechsels beteiligt: sie steuern unter anderem die Aktivität von Enzymen des Calvin-Zyklus, der Rubisco-Aktivase und unterstützen die Assemblierung der CF1-Untereinheit der ATP-Synthase.

Struktur

Thioredoxine sind etwa 12 kDa schwer. Sie tragen in ihrem aktiven Zentrum, dass nach außen gerichtet ist, die Sequenz Cystein-Glycin-Prolin-Cystein, die für die Elektronenübergänge verantwortlich ist. Die beiden Cysteingruppen können zwei verschiedene Redoxzustände annehmen: Beim oxidierten Thioredoxin sind die Cysteinreste zu einer Disulfidbrücke verknüpft, reduziert liegen im Enzym zwei SH-Gruppen vor.

Einzelnachweise

1. ↑ Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC0172. Thioredoxin family. Abgerufen am 12. August 2011 (englisch). 
2. ↑ Thioredoxin bei Online Mendelian Inheritance in Man