Amidasen

Amidasen
Amidasen

Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.5.1.-  Hydrolase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Monocarbonsäureamid + H2O
Produkte Monocarbonsäure + Ammoniak
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Amidasen (auch: Amidohydrolasen) sind in der Enzymologie, einem Teilgebiet der Biochemie, Enzyme, welche eine chemische Reaktion zur Spaltung von Amidbindungen katalysieren. Die Enzyme bilden eine Unterfamilie der Hydrolasen.[1] Ein Monocarbonsäureamid reagiert dabei mit Wasser unter dem Einfluss einer Amidase zu einer Monocarbonsäure und Ammoniak bzw. dem Ammoniumsalz der Monocarbonsäure:


Amide hydrolysis Amidase.png


Die bekannten Amidasen sind alle strukturell verwandt und kommen hauptsächlich in Bakterien vor. Nur die Fettsäuren-Amidohydrolase (FAAH) in Säugetieren (sie baut die Cannabinoid-Signalmoleküle Oleamid und Anandamid ab) und eine Schimmelpilz-Amidase sind bisher in Eukaryoten bestätigt. Auch in manchen Archaeen und Viren sind Amidasen zu finden.[2]

Technische Anwendung zur Racematspaltung

Das Enzym Racematspaltung von Aminosäuren[3]. Aus der Acetylierung der Aminogruppe der racemischen Aminosäure DL-Methionin mit Essigsäureanhydrid resultiert N-Acetyl-DL-methionin. Enantiospezifisch wird dann unter katalytischen Einfluss der L-Acylase die Acetylgruppe des N-Acetyl-L-methionins abgespalten, es entsteht L-Methionin und Essigsäure. Das N-Acetyl-D-methionin bleibt unverändert. Dieses Verfahren wird auch kinetische Racematspaltung genannt. Nach demselben Trennprinzip ist die Racematspaltung vieler anderer α-Aminocarbonsäuren möglich.

Literatur

Einzelnachweise

  1. Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 450, ISBN 978-3-906390-29-1.
  2. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00494. Abgerufen am 20. September 2011 (englisch).
  3. Chibata I, Tosa T: Use of immobilized cells. In: Annu. Rev. Biophys. Bioeng.. 10, 1981, S. 197–216. doi:10.1146/annurev.bb.10.060181.001213. PMID 7020575.

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