Cytochrom c6

Cytochrom c6 (Chlamydomonas reinhardtii)
Bändermodell (Häm als Stäbchen), nach PDB 1cyj (C. reinhardtii)
Vorhandene Strukturdaten: 1A2S, 1C6O, 1C6R, 1C6S, 1CED, 1CTJ, 1CYI, 1CYJ, 1F1F, 1GDV, 1KIB, 1LS9, 2DGE, 2V08, 3DMI, 3DR0
Masse/Länge Primärstruktur	85-90 Aminosäuren, ca. 10 kDa [1]
Kofaktor	Häm
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P08197

Cytochrom c₆ (auch Cytochrom c₅₅₂, Cytochrom c₅₅₃) ist ein monomeres, lösliches Häm-Protein, das in vielen Cyanobakterien und einigen Algen am photosynthetischen Elektronentransport beteiligt ist. Es hat hier die Funktion des löslichen Elektronenträgers zwischen Cytochrom-bc₁-Komplex bzw. Cytochrom-b₆f-Komplex und Photosystem I. Einige Cyanobakterien produzieren ausschließlich Cytochrom c₆, höhere Pflanzen haben diese Fähigkeit verloren und synthetisieren stattdessen das kupferhaltige Plastocyanin. Eine in höheren Pflanzen wie Acker-Schmalwand (Arabidopsis thaliana) gefundene Variante des Cytochrom c₆ hat wahrscheinlich nur eine Signalfunktion. Einige Cyanobakterien und eukaryotischen Algen synthetisieren beide Proteine. Wie Plastocyanin kann das Protein nur ein Elektron aufnehmen und wieder abgeben. Es ist ein Klasse-I-Cytochrom c, das von dem Gen petJ kodiert wird und etwa 10 kDa schwer ist.

Funktion in der photosynthetischen Elektronentransportkette

Die Lichtreaktion der Photosynthese ist ein Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den Thylakoiden der grünen Chloroplasten stattfindet. Der Proteinkomplex Photosystem II gewinnt unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das kleine Molekül Plastochinon, und dann über den Cytochrom-b₆f-Komplex übertragen, um von dort mit Hilfe von Plastocyanin oder Cytochrom c₆ in das Photosystem I zu gelangen, um letztlich NADP⁺ zu reduzieren.

Obwohl sowohl Cytochrom c₆ als auch Plastocyanin Elektronen vom Cytochrom-b₆f-Komplex aufnehmen und an Photosystem I abgeben können, besitzen sie keine Ähnlichkeit in Sequenz oder Struktur. Allerdings weisen aber eine Reihe von ähnlichen physikalischen Eigenschaften auf: beide Proteine haben ähnliche Molekülmassen (ca. 10 kDa), Durchmesser ca. 3 nm), Redoxpotentiale (ca. +370 mV) und isoelektrische Punkte (ca. 4,5).^[1] Cytochrom c₆ ist für eine effiziente Bindung an Photosystem I nicht auf die PsaF-Untereinheit angewiesen und bindet somit auf eine andere Weise an den Komplex als Plastocyanin.^[2][3]

Eigenschaften

Cytochrom c₆ ist mit dem löslichen Cytochrom-c der Mitochondrien und Cytochrom c₂ der Purpurbakterien verwandt. Die Hämgruppe wird kovalent über zwei Cysteine mittels Thioetherbindungen gebunden.^[1] Bei Eukaryoten erfolgt die Synthese der Cytochrom-c₆-Vorstufe (Prä-Apocyt c₆) im Zytosol, welche nach Translokation ins Thylakoidlumen durch Peptidasen in seine reife Form überführt wird.^[4] Eine Cytochrom-c-Lyase stattet das Apoprotein mit der Hämgruppe aus.^[5]

Expression bei Kupfermangel in Chlamydomonas reinhardtii

Die Grünalge Chlamydomonas reinhardtii gehört neben einigen Cyanobakterien und anderen eukaryotischen Algen zu einer Reihe von Organismen, die sowohl Cytochrom c₆ als auch Plastocyanin bilden können. In C. reinhardtii wird das Protein bei Kupferkonzentrationen unter 50 nM exprimiert und ersetzt Plastocyanin funktionell als luminalen Elektronenträger.^[6] Unter diesen Bedingungen wird die Plastocyanin-Expression unterdrückt.^[6] Ist Kupfer wieder in ausreichender Menge vorhanden, wird die Plastocyanin-Expression wieder aktiviert und Cytochrom c₆ nicht mehr produziert.^[7][8]

Bedeutung als Signalmolekül in höheren Pflanzen

In höheren Pflanzen wurde des Weiteren eine modifizierte Form des Cytochrom c₆ gefunden, die über ein zusätzliches, stark konserviertes zwölf Aminosäuren langes Motiv verfügt. Diese Variante wird in Arabidopsis thaliana in geringen Mengen in photosynthetisch aktiven Geweben exprimiert und besitzt möglicherweise eine Signalfunktion.^[9] Arabidopsis-Cytochrom-c₆ kann Plastocyanin nicht funktionell ersetzen, da es ein Redoxpotential besitzt, das zu niedrig ist, um Cytochrom-f zu oxidieren.^[10] Eine Elektronenabgabe an Photosystem I wäre aber dennoch möglich. In kinetischen Analysen mit Arabidopsis-PS I wurde eine im Vergleich zu Plastocyanin 100-fach weniger effiziente Bindung des Arabidopsis-Cytochrom c₆ gemessen; Cytochrom c₆ aus Algen zeigt dagegen eine ähnliche Effizienz wie Arabidopsis-Plastocyanin.^[10]

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c} Kerfeld et al. (1995): The structure of chloroplast cytochrome c6 at 1.9 A resolution: evidence for functional oligomerization. In: J Mol Biol 250(5) pp. 627-47; PMID 7623381
2. ↑ Hope A.B. (2000): Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms. In: Biochim Biophys Acta 1456(1) pp. 5-26; PMID 10611452
3. ↑ Hervás et al (1998): The reaction mechanism of Photosystem I reduction by plastocyanin and cytochrome c 6 follows two different kinetic models in the cyanobacterium Pseudanabaena sp. PCC 6903. In: Photosynth Res 57(1) pp. 93-100; doi:10.1023/A:1006036105296
4. ↑ Howe G. und Merchant S. (1993): Maturation of thylakoid lumen proteins proceeds post-translationally through an intermediate in vivo. In: Proc Natl Acad Sci U S A 90(5) pp. 1862-1866; PMID 8446600
5. ↑ Xie Z. und Merchant S. (1998): A novel pathway for cytochromes c biogenesis in chloroplasts. In: Biochim Biophys Acta 1365(1-2) pp. 309-318; PMID 9693743
6. ↑ ^{a b} Wood P.M. (1978): Interchangeable copper and iron proteins in algal photosynthesis. Studies on plastocyanin and cytochrome c-552 in Chlamydomonas. In: Eur J Biochem 87(1) pp. 9-19; PMID 208838
7. ↑ Merchant S. and Bogorad L. (1987): Metal ion regulated gene expression: use of a plastocyanin-less mutant of Chlamydomonas reinhardtii to study the Cu(II)-dependent expression of cytochrome c-552. In EMBO J 6(9) pp. 2531-2535; PMID 2824187
8. ↑ Sandmann G. and Böger P. (1980): Copper-mediated Lipid Peroxidation Processes in Photosynthetic Membranes. In: Plant Physiol 66(5) pp. 797-800; PMID 16661528
9. ↑ Howe et al. (2006): The novel cytochrome c6 of chloroplasts: a case of evolutionary bricolage?. In: J Exp Bot 57(1) pp. 13-22; PMID 16317035
10. ↑ ^{a b} Molina-Heredia et al. (2003): Photosynthesis: a new function for an old cytochrome?. In: Nature 424(6944) pp. 33-34; PMID 12840749