Myosin-leichte-Ketten-Kinase
- Myosin-leichte-Ketten-Kinase
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Die Myosin-leichte-Ketten-Kinase (MLKK) auch Myosin-light-chain-kinase (MLCK oder MYLK) ist ein Enzym in Wirbeltieren. Sie kann die regulatorische leichte Kette des Myosinmoleküls in glatten Muskelzellen phosphorylieren. Die Leichte Kette hemmt normalerweise die Kontraktion glatter Muskelzellen.
Durch die Phosphorylierung wird Myosin enthemmt und der Myosinkopf kann als ATPase aktiv werden. (siehe auch Kontraktiler Mechanismus)
Die MLKK ist von Calcium-Calmodulin abhängig, durch welches sie aktiviert wird. In quergestreifter Muskulatur findet sich ein ähnliches Protein, die Myosin-leichte-Ketten-Kinase-II mit analogem Wirkmechanismus.
Bedeutung
Bedeutung hat die MLKK insbesondere in der glatten Muskulatur von Bronchien und Arteriolen, wo sie durch die PKA phosphoryliert werden kann und nun erhöhte Calcium-Calmodulin-Spiegel braucht, um aktiviert zu werden. In der Behandlung von Asthma macht man sich diese Eigenschaft zunutze, um durch Sympathomimetika über die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (β2-Adrenozeptoren) für die Bronchodilatation einzusetzen.
Literatur
- Robert F. Schmidt, Florian Lang: Physiologie des Menschen. 30. ed. Berlin: Springer, 2007.
- Georg Löffler, Petro E. Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 8. ed. Berlin: Springer, 2006.
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei inParanoid
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