- Enteropeptidase
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Enteropeptidase Bändermodell nach PDB 1EKB Masse/Länge Primärstruktur 1019 = 784+235 Aminosäuren Sekundär- bis Quartärstruktur Heterodimer Bezeichner Gen-Namen PRSS7; ENTK Externe IDs OMIM: 606635 UniProt: P98073 MGI: 1197523 Enzymklassifikation EC, Kategorie 3.4.21.9 Serinprotease MEROPS S01.156 Reaktionsart Hydrolyse Substrat Trypsinogen Produkte Trypsin +
Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys)Vorkommen Homologie-Familie PRSS7 Übergeordnetes Taxon Euteleostomi Enteropeptidase oder (veraltet) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.
Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:
- Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid
Quellen
- Roche, Lexikon der Medizin, 5. Auflage (http://www.tk-online.de/rochelexikon/)
- Robert F. Schmidt, Florian Lang: Physiologie des Menschen mit Pathophysiologie; Springer Medizin Verlag, Heidelberg, 30. Auflage 2007
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