Flavokinase

Flavokinase
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Vorhandene Strukturdaten: 1nb0, 1nb9, 1p4m, 1q9s
Masse/Länge Primärstruktur	155 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Kofaktor	Zink oder Magnesium
Bezeichner
Gen-Name	RFK
Externe IDs	UniProt: Q969G6   MGI: 1914688
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.1.26  Kinase
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	Riboflavin + ATP
Produkte	FMN + ADP
Vorkommen
Homologie-Familie	Riboflavinkinase
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten

Flavokinase (auch Riboflavin-Kinase) ist das Enzym im Vitamin B₂-Metabolismus, welches Riboflavin in das Flavinmononukleotid (FMN) umwandelt und daher unentbehrlich für die Synthese des Coenzyms Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) ist. Flavokinase wird von allen Lebewesen produziert, das Enzym der Archaeen ist aber von dem der Bakterien und Eukaryoten sehr verschieden. Im Menschen ist Flavokinase im Zytoplasma der Zellen von Gehirn, Plazenta und Harnblase lokalisiert.

Katalysierte Reaktion

+ XTP → + XDP

Die katalysierte Reaktion ist eine Phosphorylierung, bei der ein Phosphorsäurerest von einem Nukleotidtriphosphat auf die 5'-Hydroxygruppe des Riboflavins übertragen wird.

Bei bakteriellen und eukaryotischen Riboflavinkinasen (ATP-Riboflavin-5'-Phosphotransferasen, EC 2.7.1.26) ist die katalysierte Reaktion ATP-spezifisch:

Riboflavin + ATP --(Flavokinase, T₃-stimuliert) − − > FMN + ADP

Bei archaealen Riboflavinkinasen (CTP-Riboflavin-5′-Phosphotransferasen, EC 2.7.1.161) verläuft sie CTP-spezifisch ^[1]:

Riboflavin + CTP --(Flavokinase) − − > FMN + CDP

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Riboflavin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Flavokinase

Einzelnachweise

1. ↑ Ammelburg M, Hartmann MD, Djuranovic S, Alva V, Koretke KK, Martin J, Sauer G, Truffault V, Zeth K, Lupas AN and Coles M. A CTP-Dependent Archaeal Riboflavin Kinase Forms a Bridge in the Evolution of Cradle-Loop Barrels. Structure 2007 (12) 1577–90; PMID 18073108