GRIA 1

Glutamate receptor, ionotropic, AMPA 1
—
Masse/Länge Primärstruktur	888 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	multipass Membranprotein, Homo-/Heterotetramer
Isoformen	Flip, Flop
Bezeichner
Gen-Namen	GRIA1; GLUR1; GLURA
Externe IDs	OMIM: 138248 UniProt: P42261   MGI: 95808
Transporter-Klassifikation
TCDB	1.A.10
Bezeichnung	Glutamat-gesteuerter Ionenkanal
Vorkommen
Homologie-Familie	CG3822 PA
Übergeordnetes Taxon	Bilateria
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	2890	14799
Ensembl	ENSG00000155511	ENSMUSG00000020524
UniProt	P42261	Q5NBY0
Refseq (mRNA)	NM_000827	NM_008165
Refseq (Protein)	NP_000818	NP_032191
Genlocus	Chr chr5: 152.85 - 153.17 Mb	Chr chr11: 57.02 - 57.14 Mb
PubMed Suche	[1]	[2]

Der ionotrope Glutamat-Rezeptor, AMPA 1, auch bekannt als GRIA1, ist ein menschliches Protein.^[1]

Glutamat-Rezeptoren sind die vorherrschende Form der excitatorischen Neurotransmitter-Rezeptoren im Säugetier-Gehirn. Sie werden durch eine Vielzahl von neurophysiologischen Prozessen aktiviert. Sie sind aus verschiedenen Untereinheiten bestehende heteromere Proteinkomplexe, von denen jede eine transmembranäre Domäne besitzt und die zusammen einen liganden-gesteuerten Ionenkanal. Die Klassifikation der Glutamat-Rezeptoren beruht auf ihrer Aktivierung durch verschiedene Agonisten. Der GRIA1 gehört zur Familie der AMPA-Rezeptoren. Für jedes der vier GRIAs sind sogenannte flip-flop-Isoformen bekannt, die durch Alternatives Spleißen erzeugt werden. Die Rezeptoruntereinheiten der verschiedenen Isoformen unterscheiden sich in ihren Signalübertragungseigenschaften. Durch in-situ Hybridizierung konnte man zeigen, das GRIA1 mRNA vorwiegend im Körnerzellband und in den Pyramidenzellen des Hippocampus exprimiert wird.

^[1]

Siehe auch

AMPA-Rezeptor

Empfohlene Literatur

• Sun W, Ferrer-Montiel AV, Schinder AF, et al.: ‘‘Molecular cloning, chromosomal mapping, and functional expression of human brain glutamate receptors.’‘ in: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. vol. 89,4 pg. 1443–7 (1992) PMID 1311100
• McNamara JO, Eubanks JH, McPherson JD, et al.: ‘‘Chromosomal localization of human glutamate receptor genes.’‘ in: J. Neurosci. vol. 12,7 pg. 2555–62 (1992) PMID 1319477
• Potier MC, Spillantini MG, Carter NP: ‘‘The human glutamate receptor cDNA GluR1: cloning, sequencing, expression and localization to chromosome 5.’‘ in: DNA Seq. vol. 2,4 pg. 211–8 (1992) PMID 1320959
• Puckett C, Gomez CM, Korenberg JR, et al.: ‘‘Molecular cloning and chromosomal localization of one of the human glutamate receptor genes.’‘ in: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. vol. 88,17 pg. 7557–61 (1991) PMID 1652753
• Yakel JL, Vissavajjhala P, Derkach VA, et al.: ‘‘Identification of a Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II regulatory phosphorylation site in non-N-methyl-D-aspartate glutamate receptors.’‘ in: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. vol. 92,5 pg. 1376–80 (1995) PMID 7877986
• Eastwood SL, Burnet PW, Beckwith J, et al.: ‘‘AMPA glutamate receptors and their flip and flop mRNAs in human hippocampus.’‘ in: Neuroreport vol. 5,11 pg. 1325–8 (1994) PMID 7919190
• Roche KW, Raymond LA, Blackstone C, Huganir RL: ‘‘Transmembrane topology of the glutamate receptor subunit GluR6.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 269,16 pg. 11679–82 (1994) PMID 8163463
• McLaughlin DP, Cheetham ME, Kerwin RW: ‘‘Expression of alternatively-spliced glutamate receptors in human hippocampus.’‘ in: Eur. J. Pharmacol. vol. 244,1 pg. 89–92 (1993) PMID 8420792
• Roche KW, O'Brien RJ, Mammen AL, et al.: ‘‘Characterization of multiple phosphorylation sites on the AMPA receptor GluR1 subunit.’‘ in: Neuron vol. 16,6 pg. 1179–88 (1996) PMID 8663994
• Brakeman PR, Lanahan AA, O'Brien R, et al.: ‘‘Homer: a protein that selectively binds metabotropic glutamate receptors.’‘ in: Nature vol. 386,6622 pg. 284–8 (1997) PMID 9069287
• Barria A, Derkach V, Soderling T: ‘‘Identification of the Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II regulatory phosphorylation site in the alpha-amino-3-hydroxyl-5-methyl-4-isoxazole-propionate-type glutamate receptor.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 272,52 pg. 32727–30 (1998) PMID 9407043
• Ripellino JA, Neve RL, Howe JR: ‘‘Expression and heteromeric interactions of non-N-methyl-D-aspartate glutamate receptor subunits in the developing and adult cerebellum.’‘ in: Neuroscience vol. 82,2 pg. 485–97 (1998) PMID 9466455
• Leonard AS, Davare MA, Horne MC, et al.: ‘‘SAP97 is associated with the alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4-propionic acid receptor GluR1 subunit.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 273,31 pg. 19518–24 (1998) PMID 9677374
• Xiao B, Tu JC, Petralia RS, et al.: ‘‘Homer regulates the association of group 1 metabotropic glutamate receptors with multivalent complexes of homer-related, synaptic proteins.’‘ in: Neuron vol. 21,4 pg. 707–16 (1998) PMID 9808458
• Montague AA, Greer CA: ‘‘Differential distribution of ionotropic glutamate receptor subunits in the rat olfactory bulb.’‘ in: J. Comp. Neurol. vol. 405,2 pg. 233–46 (1999) PMID 10023812
• Leuschner WD, Hoch W: ‘‘Subtype-specific assembly of alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid receptor subunits is mediated by their n-terminal domains.’‘ in: J. Biol. Chem. vol. 274,24 pg. 16907–16 (1999) PMID 10358037
• Shi SH, Hayashi Y, Petralia RS, et al.: ‘‘Rapid spine delivery and redistribution of AMPA receptors after synaptic NMDA receptor activation.’‘ in: Science vol. 284,5421 pg. 1811–6 (1999) PMID 10364548
• Rubio ME, Wenthold RJ: ‘‘Calnexin and the immunoglobulin binding protein (BiP) coimmunoprecipitate with AMPA receptors.’‘ in: J. Neurochem. vol. 73,3 pg. 942–8 (1999) PMID 10461883
• Mahlknecht U, Bucala R, Hoelzer D, Verdin E: ‘‘High resolution physical mapping of human HDAC3, a potential tumor suppressor gene in the 5q31 region.’‘ in: Cytogenet. Cell Genet. vol. 86,3-4 pg. 237–9 (2000) PMID 10575214
• Stinehelfer S, Vruwink M, Burette A: ‘‘Immunolocalization of mGluR1alpha in specific populations of local circuit neurons in the cerebral cortex.’‘ in: Brain Res. vol. 861,1 pg. 37–44 (2000) PMID 10751563

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b} Entrez Gene: GRIA1 glutamate receptor, ionotropic, AMPA 1. Abgerufen am 31. Dezember 2010.