Katalytisch perfekte Enzyme

Katalytisch perfekte Enzyme oder auch kinetisch perfekte Enzyme sind Enzyme, die so effizient katalysieren, dass bei fast jedem Zusammentreffen von Enzym und entsprechendem Substrat eine katalytische Reaktion abläuft. Der k_cat/K_m Faktor eines solchen Enzyms liegt in der Größenordnung von 10⁸ bis 10⁹ M⁻¹ s⁻¹. Somit ist die Reaktion von Substrat und Enzym nur noch durch die Diffusionsgeschwindigkeit begrenzt.

Beispiele für katalytisch perfekte Enzyme sind zum Beispiel Triosephosphatisomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase, Katalase, Fumarase, β-Lactamase und Superoxiddismutase.

Manche Enzyme jedoch zeigen eine Kinetik, die schneller abläuft, als die Diffusionsgeschwindigkeit, was auf den ersten Blick unmöglich erscheint. Um dieses Phänomen zu erklären, wurden verschiedene Mechanismen vorgeschlagen:

Von einigen Enzymen nimmt man an, dass sie die Katalyse beschleunigen, indem sie ihre Substrate an sich „heranziehen“ und sie mit elektrischen Feldern ausrichten. Eine andere Theorie schlägt einen quantenmechanischen Ansatz vor, wobei mithilfe des Tunneleffektes ein Proton oder ein Elektron eine Potentialhürde durchqueren kann, jedoch wird dieser Ansatz zumindest für Protonen widersprüchlich betrachtet.^[1][2] Jedoch wurde ein Tunneleffekt für Protonen bei Tryptamin beobachtet.^[3] Aufgrund dieser Tatsache drängt sich die Vermutung auf, der Vorgang der Enzymkatalyse könnte besser beschrieben werden, wenn man den Durchtritt durch eine Potentialhürde annimmt, im traditionellen Modell muss ein Substrat eine bestimmte Aktivierungsenergie überschreiten, um seinen Potentialtopf zu verlassen.

Quellen

Dieser Artikel ist eine Übersetzung, die auf den Artikeln Catalytically perfect enzyme (Permalink) und Enzyme #Kinetics (Permalink) der englischsprachigen Wikipedia basiert.

Einzelnachweise

1. ↑ Mireia Garcia-Viloca, Jiali Gao, Martin Karplus und Donald G. Truhlar: In: Science. 9. Januar 2004, Band 303, Nr. 5655, S. 186–195.
2. ↑ Mats M. H. Olsson, Per E. M. Siegbahn und A. Warshel: In: Journal of the American Chemical Society. 10. März 2004. Band 126, Nr. 9, S. 2820–2828.
3. ↑ L. Masgrau, A. Roujeinikova, L. O. Johannissen, P. Hothi, J. Basran, K. E. Ranaghan, A. J. Mulholland, M. J. Sutcliffe, N. S. Scrutton und D. Leys: Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling. In: Science. 312, Nr. 5771, 2006, S. 237–241. PMID 16614214..