- Random-coil
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Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Er stammt aus dem Englischen und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet:
Random = beliebig
Coil = Knäuel, Spirale, Windung
Random CoilRandom-Coil-Strukturen sind irregulär und zeigen keine Tendenzen zur Ausbildung von α-Helices oder β-Faltblättern. Die einzigen stabilen Bindungen innerhalb eines Random Coils sind die Peptidbindungen der Primärstruktur, d.h. der Aminosäurekette.
Prolin, eine Aminosäure, trägt häufig zur Ausbildung von Random-Coil-Strukturen bei, weil ihr ringförmiger Aufbau nicht in eine normal geformte α-Helix oder ein β-Faltblatt passt ("Strukturbrecher"). Prolin muss aber nicht immer automatisch ein Helixbrecher sein. Es sind z. B. im Kollagen oder pflanzlichen Strukturproteinen Sekundärstrukturen bekannt, die fast ausschließlich aus Prolin bestehen und als Polyprolin-II-Helix bezeichnet werden.[1] Die Denaturierung von Proteinen (Beispiel: Kochen eines Eies) wandelt diese vollständig in Random-Coils um.
Die „Knäuel“ sind häufig nicht kugelförmig, sondern recht unregelmäßig gestaltet und können Bereiche enthalten, die nicht "geknäuelt" sind.
Random-Coil-Strukturen sind für die Proteinstruktur genauso wichtig wie die regelmäßigeren Formen. Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Strukturen. Random-Coil-Strukturen spielen an den Außenseiten von Membranproteinen eine wichtige Rolle. Ferner agieren sie als "Scharniere", die es den Proteinuntereinheiten ermöglichen, sich gegeneinander zu verschieben.
Siehe auch
Typische Sekundärstrukturmotive sind α-Helix, β-Faltblatt und drei Arten von β-Schleifen.
Einzelnachweise
- ↑ Stapley BJ, Creamer TP: A survey of left-handed polyproline II helices. In: Protein Sci.. 8, Nr. 3, March 1999, S. 587–95. PMID 10091661
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