Xanthin-Oxidase

Xanthin-Oxidase
Xanthinoxidase

Vorhandene Strukturdaten: 2ckj, 2e1q
Größe 1332 AS; 146 kDa
Struktur Homodimer
Kofaktor 2Fe-2S, FAD, Molybdopterin
Bezeichner
Gen-Namen XDH; XO; XS; XDHA
Externe IDs OMIM607633 UniProtP47989   MGI98973 CAS-Nummer9002-17-9
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.17.3.2  Oxidoreduktase
Reaktionsart Hydroxylierung
Substrat Xanthin + H2O + O2
Produkte Harnsäure + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie Xanthindehydrogenase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Xanthinoxidase (XO) oder Xanthindehydrogenase (XDH) ist ein Metalloenzym (eine Hydroxylase), welches die Oxidation von Hypoxanthin und Xanthin zu Harnsäure in Niere und Leber katalysiert.

Hypoxanthin + O2 + H2O → Xanthin + O2- + 2 H+
Xanthin + O2 + H2O → Harnsäure + O2- + 2 H+

Das aktive Zentrum enthält ein Molybdänatom, gebunden in Form des Molybdän-cofaktors (MoCo). Jede Untereinheit enthält zudem zwei unterscheidbare Zwei-Eisen-zwei-Schwefel-cluster (2Fe2S) und ein FAD-Molekül. In Prokaroyten werden die MoCo- Domäne und die 2Fe2S/ FAD Domäne von zwei Genen kodiert, in Eukaroyten sind beide Domänen in einem Gen fusioniert. Das Enzym kommt daher in Eukaryoten als Homodimer vor, in Prokaryoten als Heterotetramer.

Erhöhter Harnsäurespiegel ist als Gicht bekannt. Gicht kann daher auch mit einem Inhibitor der Xanthinoxidase behandelt werden; ein solcher ist z.B. Allopurinol. Allopurinol bindet sich fest an die reduzierte Form der Xanthinoxidase und inaktiviert sie somit. Dadurch wird die Produktion der schwerlöslichen Harnsäure verringert und die Konzentration der besser löslichen Verbindungen Xanthin und Hypoxanthin erhöht.

Literatur

  • L. G. Nagler und L. S. Vartanyan: Subunit structure of bovine milk xanthine oxidase. Effect of limited cleavage by proteolytic enzymes on activity and structure. Biochim Biophys Acta. 427/1/1976:78-90- PMID 1260010
  • J. J. Truglio et al.: Crystal structures of the active and alloxanthine-inhibited forms of xanthine dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus. Structure. 10/1/2002:115-25. PMID 11796116

Weblinks


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