δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase

Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
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Vorhandene Strukturdaten: 1E51, 1PV8
Masse/Länge Primärstruktur	330 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homooctamer
Kofaktor	Zn2+
Bezeichner
Gen-Namen	ALAD; ALADH; PBGS
Externe IDs	OMIM: 125270 UniProt: P13716   MGI: 96853
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.2.1.24  Lyase
Reaktionsart	Kondensation
Substrat	2 δ-Aminolävulinsäure
Produkte	Porphobilinogen + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	5-ALAD
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi

δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase (ALAD) oder auch Porphobilinogen-Synthase ist der Name des Enzyms in vielen Lebewesen, das zwei Moleküle δ-Aminolävulinsäure (ALA) zu einem Molekül Porphobilinogen zusammenbaut. Es ist damit ein unverzichtbarer Teil der Porphyrinbiosynthese, jener Teil des menschlichen Stoffwechsels, der den Blutfarbstoff Hämoglobin herstellt. Ein Mangel an ALAD beim Menschen, der durch Mutation am ALAD-Gen hervorgerufen wird, führt zur Porphyrie. Der Gehalt an ALAD im Blut ist erniedrigt bei einer Bleivergiftung,^[1][2] als Folge tritt ein erhöhter Spiegel von ALA in Blut und Urin auf.^[3]

Jede der acht identischen Untereinheiten des Enzyms bindet als Kofaktor ein Zinkion. In einem ähnlichen Pflanzenenzym ist Zink durch Magnesium ersetzt.^[4]

Katalysierte Reaktion

+ + 2 H₂O

Zwei ALA-Moleküle kondensieren zu Porphobilinogen.

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt-Eintrag
2. ↑ Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase bei Online Mendelian Inheritance in Man.
3. ↑ Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 978-3-13759403-1, S. 192.
4. ↑ PROSITE PDOC00153

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal, D'Eustachio / reactome: ALA is transported from the mitochondrial matrix to the cytosol
• Jassal, D'Eustachio / reactome: Two molecules of ALA condense to form porphobilinogen (PBG)
• Jassal, D'Eustachio / reactome: ALAD octamer associates with Pb++, forming a catalytically inactive complex