Aminopeptidasen

Aminopeptidasen
Aminopeptidasen

Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.11.-  Peptidase
Reaktionsart Abspaltung endständiger Aminosäurereste
Substrat Xaa-Protein / Protein-Yaa
Produkte Protein + Xaa/Yaa
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]

Aminopeptidasen sind Enzyme aus der Gruppe der Exopeptidasen, d. h. der eiweißspaltenden Enzyme, welche Proteine an endständigen Peptidbindungen aufspalten. In den meisten Fällen gehören Aminopeptidasen zu den Metalloproteasen.

Peptidasen zerlegen Proteine durch Hydrolyse der Peptidbindungen. Während Endopeptidasen Eiweiße innerhalb deren Moleküle spalten, zerlegen Exopeptidasen diese vom „Molekülrand“ her. Aminopeptidasen speziell greifen am N-terminalen oder Amino-terminalen Ende der Peptide an und spalten dabei entweder eine einzelne Aminosäure ab (wie Aminoacyl-Peptidhydrolasen und Iminoacyl-Peptidhydrolasen) oder ein Dipeptid (Dipeptidyl-Peptidhydrolasen).[2]

Für alle natürlichen Aminosäuren existieren spezifische Aminopeptidasen, welche nur diese am N-terminalen Ende eines Proteins abspalten (Arginin-Aminopeptidase, Leucin-Aminopeptidase usw.). Viele dieser Enzyme sind fest an die Zellwand gebunden. [3]

In menschlichen Organismus dienen Aminopeptidasen außer zur Proteinreifung auch der Regulierung des Peptidhormonspiegels und der Verdauung von Proteinen im Darm.

Industrielle Anwendung

Aminopepdidase kann in der enzymatischen kinetischen Racematspaltung von DL-2-Arylglycinamiden eingesetzt werden.[4] Bei Einsatz einer L-Aminopepdidase als Katalysator wird das L-2-Arylglycinamid enantioselektiv zu L-2-Arylglycin hydrolysiert, während D-2-Arylglycinamid unverändert bleibt.

Einzelnachweise

  1. Suchergebnis UniProt EC 3.4.11.-.
  2. Wissenschaft-Online-Lexika: Eintrag zu Aminpeptidasen im Lexikon der Biochemie.
  3. H. Weber: Mikrobiologie der Lebensmittel. Milch und Milchprodukte, 1996, Behr's Verlag, ISBN 386022235X.
  4. R. A. Sheldon: The Industrial Synthesis of Optically Active Compounds, in Miklós Simonyi (Herausgeber), Problems and Wonders if Chiral Molecules, Akadémiai Kiadó, Budapest, 1990, S. 349−386, ISBN 9630558815.

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