Tyrosinase

Tyrosinase
Tyrosinase

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Masse/Länge Primärstruktur 511 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Membranprotein
Kofaktor 2 Kupfer
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name TYR
Externe IDs OMIM: 606933 UniProt: P14679
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14.18.1  Dioxygenase
Reaktionsart Oxidation
Substrat L-Tyrosin + L-Dopa + O2
Produkte L-Dopa + Dopachinon + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Tyrosinase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Tyrosinase ist ein Kupfer enthaltendes Enzym, das die Oxidation von Phenolen, z. B. Tyrosin, katalysiert. Es ist weit verbreitet in fast allen Lebewesen.

Bei Tieren und Menschen ist Tyrosinase (zusammen mit den Enzymen Tyrp1 und Dct) an der Synthese von Melanin an der Membran von Melanozyten beteiligt, und daher unentbehrlich für den Schutz vor UV-Strahlung. Bei einem Teil der Organismen mit Albinismus ist das Enzym mutiert oder fehlt ganz. Die Tyrosinase in Pflanzen hat zusätzliche Funktionen und heißt Polyphenoloxidase.

Inhaltsverzeichnis

Melanogenese

Die Produktion von Tyrosinase steigt bei erhöhter UVB-Strahlung. Dann laufen an der Zellmembran von Melanoblasten folgende chemische Reaktionen verstärkt ab.[1]

L-Tyrosin + 1/2 O2 ⇒ L-Dopa

Tyrosin wird zunächst zu L-Dopa oxidiert.

L-Dopa + 1/2 O2 ⇒ Dopachinon + H2O

L-Dopa wird weiteroxidiert zu Dopachinon, welches sich eigenständig in zwei Schritten zu Dopachrom oxidiert. Von hier ist ein Reaktionsweg in zwei Schritten mithilfe der Enzyme TYRP1 und DCT zum Melanin möglich. Die Tyrosinase kann aber auch selbst Melanin aus Dopachrom herstellen:

Dopachrom ⇒ 5,6-Dihydroxyindol + CO2

Dopachrom wird zu 5,6-Dihydroxyindol (DHI) umgewandelt.

5,6-Dihydroxyindol + O2 ⇒ Indol-5,6-chinon + 2 H2O

DHI wird zu Indol-5,6-chinon oxidiert, welches mithilfe Sauerstoff letztendlich zu Melanin polymerisiert (nicht gezeigt).

Daraus folgt, dass Tyrosinase unbedingt erforderlich für die Melaninsynthese ist, während ein Mangel an Tyrp1 oder Dct durch die Tyrosinase mehr oder weniger ausgeglichen werden kann. Die Menge erzeugten Melanins ist in jedem Fall reduziert, so dass hier eine einfache Erklärung für genetische Variationen in der Farbe von Haut, Augen und Haaren liegt.[1][2]

ortho-Vanillin ist ein schwacher Inhibitor der Tyrosinase.[3]

Pathologie

Mutationen am TYR-Gen sind für den Okulokutanen Albinismus Typ 1 verantwortlich.[4] Eine Variante des Waardenburg-Syndroms Typ 2 entsteht durch eine Interaktion einer Mutation des Tyrosinaselocus (R402Q) mit einer Mutation des Mitf-Gens.[5]

Einzelnachweise

  1. ↑ a b UniProt P14679.
  2. ↑ Skin/Hair/Eye pigmentation variation 3 bei Online Mendelian Inheritance in Man.
  3. ↑ Isao Kubo, Ikuyo Kinst-Hori: "Tyrosinase inhibitory activity of the olive oil flavor compounds", in: Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1999, 47 (11), S. 4574–4578; doi:10.1021/jf990165v.
  4. ↑ B. Käsmann-Kellner: "Albinismus: Weit mehr als nur blaue Augen", in: Ophthalmologe, 2007, 104 (8), S. 646–647; doi:10.1007/s00347-007-1588-8.
  5. ↑ R. Morell, R. A. Spritz, L. Ho, J. Pierpont, W. Guo, T. B. Friedman, J. H. Asher Jr : Apparent digenic inheritance of Waardenburg syndrome type 2 (WS2) and autosomal recessive ocular albinism (AROA)., Human Molecular Genetics, Vol. 6, S. 659–664.

Weblinks

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