Willebrand-Faktor

Von-Willebrand-Faktor
A3 Domäne nach PDB 1AO3
Vorhandene Strukturdaten: 1ao3, 1atz, 1auq, 1fe8, 1fns, 1ijb, 1ijk, 1m10, 1oak, 1sq0, 1u0n, 1uex, 2adf
Größe	2050 Aminosäuren; 225,7 kDa
Struktur	Multimer
Precursor	(2813 aa; 309 kDa)
Bezeichner
Gen-Namen	vWF; F8VWF
Externe IDs	OMIM: 193400   MGI: 98941
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	7450	22371
Ensembl	ENSG00000110799	ENSMUSG00000001930
UniProt	P04275	Q2I0J7
Refseq (mRNA)	NM_000552	NM_011708
Refseq (Protein)	NP_000543	NP_035838
Genlocus	Chr 12: 5.93 - 6.1 Mb	Chr 6: 125.51 - 125.65 Mb
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Der Von-Willebrand-Faktor ist ein Protein, das als Trägerprotein des Blutgerinnungsfaktors VIII eine wichtige Rolle bei der Blutstillung spielt und nach Erik Adolf von Willebrand (1870–1949), einem finnischen Internisten, benannt wurde.

Der Von-Willebrand-Faktor wird von den Endothelzellen gebildet, die die Innenwand eines Blutgefäßes (die Intima) bilden. Kommt es zu einem Riss dieser Innenwand, werden die darunter liegenden Proteine der Gefäßwand freigelegt, u.a. Kollagene. An diese kann der Von-Willebrand-Faktor binden. Bestimmte zelluläre Elemente des Blutes, die Blutplättchen (Thrombozyten), verfügen auf ihrer Oberfläche über eine Andockstelle, an die der Von-Willebrand-Faktor binden kann. Diese wird als Von-Willebrand-Rezeptor oder Glykoprotein Ib/IX bezeichnet. Der Von-Willebrand-Faktor schafft also eine Brücke zwischen den Blutplättchen und der verletzten Gefäßwand.

Der Von-Willebrand-Faktor hat im Gegensatz zur zellulären Blutstillung keine direkte Funktion in der plasmatischen Blutgerinnung, da er zur Bildung des Fibrins nicht erforderlich ist. Durch seine direkte Beziehung (Trägerprotein) zum Gerinnungsfaktor VIII führt ein Mangel oder ein Defekt der Proteinstruktur durch diese unmittelbare Wechselwirkung auch zur Beeinträchtigung der plasmatischen Hämostase (Willebrand-Jürgens-Syndrom).

Siehe auch

• Hämostase, Blutstillung
• Hämophilie, Bluterkrankheit
• Antihämophiles Globulin A