- Phosphomevalonat-Kinase
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Phosphomevalonat-Kinase —
Vorhandene Strukturdaten: 3CH4 Masse/Länge Primärstruktur 191 Aminosäuren Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer Bezeichner Gen-Name PMVK Externe IDs OMIM: 607622 UniProt: Q15126 Enzymklassifikation EC, Kategorie 2.7.4.2 Kinase Reaktionsart Phosphorylierung Substrat ATP + Phosphomevalonat Produkte ADP + Diphosphomevalonat Vorkommen Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1][2] Die Phosphomevalonatkinase (PMKase) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Phosphomevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. PMKase ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Im menschlichen Körper wird sie vor allem in Herz, Leber, Muskeln, Nieren und Bauchspeicheldrüse exprimiert.[3][4]
Katalysierte Reaktion
5-Phospho-R-mevalonat wird zu 5-Diphospho-R-mevalonat umgesetzt.
Einzelnachweise
- ↑ 1. Homologiegruppe bei OMA
- ↑ 2. Homologiegruppe bei OMA
- ↑ UniProt Q15126
- ↑ Kovacs WJ, Tape KN, Shackelford JE, et al.: Localization of the pre-squalene segment of the isoprenoid biosynthetic pathway in mammalian peroxisomes. In: Histochem. Cell Biol.. 127, Nr. 3, März 2007, S. 273–90. doi:10.1007/s00418-006-0254-6. PMID 17180682.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- Jassal / reactome: Mevalonate-5-phosphate is further phosphorylated.
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