Thomas Südhof

Thomas Südhof

Thomas C. Südhof (* 22. Dezember 1955 in Göttingen) ist ein deutscher Biochemiker.

Südhof studierte Medizin an der RWTH Aachen, an der Harvard University und an der Universität Göttingen. 1982 wurde er mit einer Dissertation über Struktur und Funktion der chromaffinen Zellen am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie unter Viktor P. Whittaker zum Dr. med. promoviert. 1983 ging Südhof als Postdoc an die Abteilung für Molekulargenetik des University of Texas Health Science Center in Dallas unter Leitung von Michael Stuart Brown und Joseph L. Goldstein.

2008 wechselte Südhof an die Universität Stanford, wo er an der Medizinischen Fakultät Professor ist für Molekulare und Zelluläre Physiologie, Psychiatrie und Neurologie.

Preise und Auszeichnungen

Wichtige Veröffentlichungen

  • Morris, S.J., Costello, M.J., Robertson, J.D., Südhof, T.C., Odenwald, W.F., and Haynes, D.H. (1983) Chromaffin granules as a model for membrane fusion: implications for exocytosis. J. Autonom. Nerv. Syst. 7, 19-33.
  • Südhof, T.C., Goldstein, J.L., Brown, M.S., and Russell, D.W. (1985) The LDL receptor gene: A mosaic of exons shared with different proteins. Science 228, 815-822.
  • Ma, P.T.S., Gil, G., Südhof, T.C., Bilheimer, D.W., Goldstein, J.L., and Brown, M.S. (1986) Mevinolin, an inhibitor of cholesterol synthesis, induces mRNA for low density lipoprotein receptor in livers of hamsters and rabbits. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83, 8370-8374.
  • Dawson, P.A., Hofmann, S.L., Van Der Westhuyzen, D.R., Südhof, T.C., Brown, M.S., and Goldstein, J.L. (1988) Sterol-dependent repression of low density lipoprotein receptor promoter mediated by 16-base pair sequence adjacent to binding site for transcription factor SP1. J. Biol. Chem. 263, 3372-3379.
  • Südhof, T.C. (1990) The structure of the human synapsin I gene and protein. J. Biol. Chem. 265, 7849-7852.
  • Archer, B.T., III, Özcelik, T., Jahn, R., Francke, U., and Südhof, T.C. (1990) Structures and chromosomal localizations of two human genes encoding synaptobrevins 1 and 2. J. Biol. Chem. 265, 17267-17273.
  • Perin, M.S., Johnston, P.A., Özcelik, T., Jahn, R., Francke, U., and Südhof, T.C. (1991) Structural and functional conservation of synaptotagmin (p65) in Drosophila and humans. J. Biol. Chem. 266, 615-622.
  • Brose, N., Petrenko, A.G., Südhof, T.C., and Jahn, R. (1992) Synaptotagmin: A Ca2+ sensor on the synaptic vesicle surface. Science 256, 1021-1025.
  • Ushkaryov, Y.A., Petrenko, A.G., Geppert, M., and Südhof, T.C. (1992) Neurexins: Synaptic cell surface proteins related to the α-latrotoxin receptor and laminin. Science 257, 50-56.
  • Link, E., Edelmann, L., Chow, J.H., Binz, T., Yamasaki, S., Eisel, U., Baumert, M., Südhof, T.C., Niemann, H., and Jahn, R. (1992) Tetanus toxin action: Inhibition of neurotransmitter release linked to synaptobrevin proteolysis. Biochem. Biophys. Res. Comm. 189, 1017-1023.
  • Blasi, J., Chapman, E.R., Link, E., Binz, T., Yamasaki, S., De Camilli, P., Südhof, T.C., Niemann, H., and Jahn, R. (1993) Botulinum neurotoxin A selectively cleaves the synaptic protein SNAP-25. Nature 365, 160-163.
  • Rosahl, T.W., Geppert, M., Spillane, D., Herz, J., Hammer, R.E., Malenka, R.C., and Südhof, T.C. (1993) Short term synaptic plasticity is altered in mice lacking synapsin I. Cell 75, 661-670.
  • Geppert, M., Bolshakov, V.Y., Siegelbaum, S.A., Takei, K., De Camilli, P., Hammer, R.E., and Südhof, T.C. (1994) The role of Rab3A in neurotransmitter release. Nature 369, 493-497.
  • Geppert, M., Goda, Y., Hammer, R.E., Li, C., Rosahl, T.W., Stevens, C.F., and Südhof, T.C. (1994) Synaptotagmin I: A major Ca2+ sensor for transmitter release at a central synapse. Cell 79, 717-727.
  • McMahon, H.T., and Südhof, T.C. (1995) Synaptic core complex of synaptobrevin, syntaxin, and SNAPS forms high affinity α-SNAP binding site. J. Biol. Chem. 270, 2213-2217.
  • Ullrich, B., Ushkaryov, Y.A., and Südhof, T.C. (1995) Cartography of neurexins: More than 1000 isoforms generated by alternative splicing and expressed in distinct subsets of neurons. Neuron 14, 497-507.
  • Ichtchenko, K., Hata, Y., Nguyen, T., Ullrich, B., Missler, M., Moomaw, C., and Südhof, T.C. (1995) Neuroligin 1: A splice-site specific ligand for ß-neurexins. Cell 81, 435-443.
  • Shao, X., Li, C., Fernandez, I., Zhang, X., Südhof, T.C., and Rizo, J. (1997) Synaptotagmin-syntaxin interaction: the C2-domain as a Ca2+-dependent electrostatic switch. Neuron 18, 133-142.
  • Nguyen, T., and Südhof, T.C. (1997) Binding properties of neuroligin 1 and neurexin 1ß reveal function as heterophilic cell adhesion molecules. J. Biol. Chem. 272, 26032-26039.
  • Okamoto, M., and Südhof, T.C. (1997) Mints: Munc18-interacting proteins in synaptic vesicle exocytosis. J. Biol. Chem. 272, 31459-31464.
  • Betz, A., Ashery, U., Rickmann, M., Augustin, I., Neher, E., Südhof, T.C., Rettig, J., and Brose, N. (1998) Munc13-1 is a presynaptic phorbol ester-receptor that stimulates neurotransmitter release. Neuron 21, 123-126.
  • Wang, Y., Sugita, S., and Südhof, T.C. (2000) The RIM/NIM family of neuronal SH3-domain proteins: interactions with Rab3 and a new class of neuronal SH3-domain proteins. J. Biol. Chem. 275, 20033-20044.
  • Lonart, G., and Südhof, T.C. (2000) Assembly of SNARE core complexes occurs prior to neurotransmitter release to set the readily-releasable pool of synaptic vesicles. J. Biol. Chem. 275, 27703-27707.
  • Schoch, S., Castillo, P.E., Jo, T., Mukherjee, K., Geppert, M., Wang, Y., Schmitz, F., Malenka, R.C., and Südhof, T.C. (2002) RIM1α forms a protein scaffold for regulating neurotransmitter release at the active zone. Nature 415, 321-326.
  • Chen, X, Tomchick, D.R., Kovrigin, E., Arac, D., Machius, M., Südhof, T.C., and Rizo, J. (2002) Three-dimensional structure of the complexin/SNARE complex. Neuron 33, 397-409.
  • Schlüter, O.M., Fornai, F., Alessandri, M.G., Takamori, S., Geppert, M., Jahn, R., and Südhof, T.C. (2003) Role of α-Synuclein in MPTP-Induced Parkinsonism in Mice. Neuroscience 118, 985-1002.
  • Matos, M.F., Chen, X., Rizo, J., and Südhof, T.C. (2003) Evidence for SNARE zippering during Ca2+-triggered exocytosis in PC12 cells. Neuropharmacology 45, 777-786.
  • Powell, C.M., Schoch, S., Monteggia, L., Barrot, M., Matos, M.F., Südhof, T.C., and Nestler, E.J. (2004) The Presynaptic Active Zone Protein RIM1α is Critical for Normal Associative Learning. Neuron 42, 143-153.
  • Dulubova, I., Ho, A., Südhof, T.C., and Rizo, J. (2004) Three-Dimensional Structure of an Independently Folded Extracellular Domain of Human Amyloid-β Precursor Protein. Biochemistry 43, 9583-9588.
  • Chubykin, A.A., Liu, X., Comoletti, D., Tsigelny, I., Taylor, P., and Südhof, T.C. (2005) Dissection of Synapse Induction by Neuroligins: Effect of a Neuroligin Mutation Associated with Autism. J. Biol. Chem. 280, 22365-22374.
  • Borisovska, M., Zhao, Y., Tsytsyura, Y., Glyvuk, N., Takamori, S., Matti, U., Rettig, J., Südhof, T.C., and Bruns, D. (2005) v-SNAREs control exocytosis of vesicles from priming to fusion. EMBO J. 24, 2114-2126.
  • Pang, Z.P., Shin, O-H., Meyer, A.C., Rosenmund, C., and Südhof, T.C. (2006) A gain-of-function mutation in synaptotagmin-1 reveals a critical role of Ca2+-dependent SNARE-complex binding in synaptic exocytosis. J. Neurosci. 26, 12556-12565.
  • Tabuchi, K., Blundell, J., Etherton, M.R., Hammer, R.E., Liu, X., Powell, C.M., and Südhof, T.C. (2007) A Neuroligin-3 Mutation Implicated in Autism Increases Inhibitory Synaptic Transmission in Mice. Science 318, 71-76.
  • Ho, A., Liu, X., and Südhof, T.C. (2008) Deletion of Mint proteins decreases amyloid production in transgenic mouse models of Alzheimer’s disease. J. Neurosci. 28, 14392-14400.
  • Blundell, J., Tabuchi, K., Bolliger, M.F., Blaiss, C.A., Brose, N., Liu, X., Südhof, T.C., and Powell, C.M. (2008) Increased Anxiety-like Behavior in Mice Lacking the Inhibitory Synapse Cell Adhesion Molecule Neuroligin 2. Genes Brain Behav. 2009 Feb; 8(1): 114-26. Epub 2008 Nov 11.
  • Ko, J., Fuccillo, M. V., Malenka, R. C., and Südhof, T.C. (2009) LRRTM2 Functions as a Neurexin Ligand in Promoting Excitatory Synapse Formation. Neuron 64: 791-798.

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