Adenylat-Kinase

Adenylat-Kinase
Bänder-/Oberflächenmodell mit Bis-adenosin-tetraphosphat (ADP-ADP) nach PDB 2C95. Aktives Zentrum grüne, ADP-Bindungsstelle gelbe Stäbchen
Vorhandene Strukturdaten: 1z83, 2c95
Masse/Länge Primärstruktur	194 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Bezeichner
Gen-Name	AK1
Externe IDs	OMIM: 103000 UniProt: P00568
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.4.3  Kinase
Reaktionsart	(De-)Phosphorylierung
Substrat	ATP + AMP
Produkte	ADP + ADP

Das Enzym Adenylat-Kinase (AK1) (auch Myokinase) katalysiert folgende Reaktionen, um die Balance zwischen dem Phosphatakzeptor ADP und dem Phosphatdonator ATP aufrecht zu halten:

• 2 ADP → ATP + AMP

In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann.

Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:

• ATP + AMP → 2 ADP

In Säugetieren haben sich mindestens drei Isoformen des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf Allele bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen, mit Ausnahme der Archaeen, zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch Mutation am AK1-Gen hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der hämolytischen Anämie.^[1][2]

Einzelnachweise

1. ↑ Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00104. Adenylat-Kinase. Abgerufen am 20. September 2011 (englisch). 
2. ↑ UniProt P00568

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien