Hämocyanin

Hämocyanin
Hämocyanin, Gewöhnliche Languste (Palinurus vulgaris)

—
Masse/Länge Primärstruktur 657 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homooligomer
Kofaktor n Cu2+
Bezeichner
Externe IDs UniProt: P80888
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Arthropoden, Mollusken[1]

Hämocyanin (von gr. häm=Blut, kyanos=himmelblau) ist ein Blutfarbstoff der Gliederfüßer (u. a. Krebse; Spinnentieren; bei Insekten, die Tracheen besitzen, tritt es in geringerem Maße auf) und Weichtiere (u. a. Muscheln, Schnecken und Tintenfische). Er dient als Sauerstofftransporter.

Anders als beim roten, eisenhaltigen Hämoglobin wird der Sauerstoff im Hämocyanin von zwei Kupfer-Ionen gebunden. Außerdem besitzt Hämocyanin keine Porphyrin-Struktur wie Häm, die Kupferionen sind statt dessen über Aminosäure-Reste (Histidin) an das Protein gebunden. Sauerstofffreies Hämocyanin ist farblos, mit gebundenem Sauerstoff hat es eine blaue Farbe.[2]

Die Bindung des Sauerstoffs ist stärker als beim Hämoglobin. Im Vergleich zum Hämoglobin verfügt Hämocyanin jedoch über eine geringere Sauerstoffbindungskapazität, was zu einer insgesamt geringeren Transportkapazität für Sauerstoff führt.

Auch der Bindungsmodus des Sauerstoffs ist anders als bei den eisenhaltigen Verbindungen Hämoglobin und Hämerythrin, bei denen der Sauerstoff end-on an ein Eisenatom gebunden wird. Beim Hämocyanin wird der Sauerstoff verbrückend zwischen zwei Kupfer(I)-Atomen eingelagert, die dabei zu Kupfer(II) oxidiert werden.[3]

Hämocyanin ruft starke Abwehrreaktionen der Immunsysteme von Säugetieren hervor. Es wird daher als Adjuvans verwendet. Jedoch ist es völlig ungiftig und wird schnell abgebaut.

Siehe auch

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ Suchergebnis UniProt Hämocyanin-Familie nach Taxonomie
  2. ↑ Römpp CD 2006, Georg Thieme Verlag 2006
  3. ↑ K. A. Magnus, H. Ton-That, J. E. Carpenter: Recent structural work on the oxygen transport protein hemocyanin, Chemical Reviews "94" (1994), S. 727ff.

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